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Comment le NADPH réduit-il le 1,3-BPG ?

Comment le NADPH réduit-il le 1,3-BPG ?


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Si le NADPH redevient NADP+, cela signifie qu'un proton et deux électrons ont été incorporés dans le 1,3-BPG. Si seulement un proton et un électron étaient attachés au carbone dans le 1,3-BPG (élimination du phosphate), je comprendrais, car il existe une seule liaison covalente entre le carbone et l'hydrogène qui établit des octets stables. Mais il y a un autre électron qui traîne. Qu'arrive-t-il à celui-ci? Ou est-ce que je me trompe totalement sur l'ensemble du processus?

Voici la formule chimique du G3P :

Le diagramme de Lewis ci-dessous montre la partie supérieure :

Comme indiqué, le NADPH a émis 2 électrons, mais un seul est nécessaire pour se lier au carbone (orange). Où l'autre électron a-t-il disparu ?


La liaison covalente simple est une paire partagée d'électrons. Pour une liaison stable, il devrait y avoir 2 atomes avec des orbitales supérieures non remplies et au moins une paire d'électrons "distribués" entre ces fentes.

UC Davis a une page hilarante à ce sujet.


Comment le NADP est-il réduit en NADPH dans la réaction dépendante de la lumière ?

Ou est-ce par les deux, les électrons de la chaîne de transport électronique et les protons de la photolyse de l'eau.


Dans une question d'examen, il est dit, décrivez comment le NADP est réduit dans la réaction dépendante de la lumière.

Il est réduit par les électrons, issus de la photolyse de l'eau.

Pas ce que vous cherchez ? Essayer&bonjour

Oui, ce sont à la fois les électrons de la chaîne de transport d'électrons, qui ont perdu la majorité de leur énergie pour synthétiser l'ATP, et aussi l'ion Hydrogène (H^+) issu de la photolyse de l'eau, qui se lient au NADP pour former du NADP réduit

(Message original de Jacques A)
Est-ce par les protons issus de la photolyse de l'eau ?

Ou est-ce par les deux, les électrons de la chaîne de transport électronique et les protons de la photolyse de l'eau.


Dans une question d'examen, il est dit de décrire comment le NADP est réduit dans la réaction dépendante de la lumière.

Il est réduit par les électrons, issus de la photolyse de l'eau.

mais il est réduit par les électrons.

Le NADP est défini comme l'accepteur d'électrons final dans la photophosphorylation. Les 2 électrons produits lors de la photolyse de l'eau remplacent les 2 électrons perdus dans le photosystème 2, et sont utilisés pour réduire le NADP

J'ai pensé que je poserais une question ici plutôt que de commencer un nouveau fil:

Le NADP réduit est-il le même que le NADPH ? Mon programme (aqa) parle de NADP réduit, cependant j'ai toujours utilisé le terme NADPH. Cela sera-t-il accepté par mes examinateurs à la place d'un NADP réduit ?

Et en ce qui concerne l'ancienne question OP d'origine. je crois comprendre que le NADP lui-même est positif, avec une charge de +1. Lorsque la lumière du soleil libère des électrons des chloroplastes, une paire d'électrons est captée par une molécule de NADP, ce qui lui donnerait une charge de -1. Il capte donc un proton pour devenir NADPH. (les protons ont été générés par la photolyse de l'eau) Les électrons produits par la photolyse de l'eau remplacent ceux qui étaient excités par les chloroplastes, permettant ainsi au processus de se poursuivre.


Qu'est-ce que NADP + /NADPH ?

Le NADPH est un porteur d'électrons. Il accepte les électrons sous tension libérés lors de certaines réactions métaboliques. Le NADP + et d'autres cofacteurs de ce type (NAD + et FAD + ) sont capables d'accepter ces électrons de manière stable sans former de radicaux nocifs et trop réactifs. Ils sont capables d'abriter 2 électrons en raison du nicotinamide présent dans sa structure. Ces électrons sont donnés sous la forme d'un ion hydrure (H&ndash ), un hydrogène avec un électron supplémentaire. L'acceptation des électrons convertit le NADP + en sa forme réduite NADPH.

La structure du NADP+ (Crédit photo : NEUROtiker/Wikimedia Commons)

Comme leur nom l'indique, ce sont simplement des porteurs d'électrons, ce qui implique qu'ils vont laisser tomber ces électrons à une destination donnée. Ces cofacteurs donnent leurs électrons à d'autres molécules soit pour créer de l'énergie, soit pour construire des molécules. Il s'agit essentiellement d'une réaction d'oxydoréduction.


Au cours de la photophosphorylation non cyclique, comment le NADP+ devient-il NADPH ?

Je sais que le NADP+ est réduit en NADPH, mais qu'est-ce qui est donné exactement ? S'agit-il de deux électrons individuels (provenant de la photolyse ou des molécules de chlorophylle) et d'un ion hydrogène (proton) ? Si tel est le cas, au cours du cycle de Calvin, les molécules de NADPH donnent-elles les deux mêmes électrons individuels et le même proton d'hydrogène issus des réactions dépendantes de la lumière pour redevenir NADP+ ? Merci

1 réponse

Le NADPH est formé à la suite de la photolyse.

Explication:

L'énergie des photons est utilisée pour diviser l'eau en hydrogène et oxygène.

Les ions hydrogène #("H"^+)# sont captés par le composé NADP pour former le NADPH.

L'oxygène est donné sous forme d'oxygène moléculaire #("O"_2)# .

Les électrons sont utilisés pour convertir l'ADP (adénosine diphosphate) en ATP (adénosine triphosphate) en ajoutant un groupe phosphate à l'ADP. Ce processus est appelé phosphorylation (ajout de phosphate) et puisque l'énergie provient des photons, ce processus est appelé photophosphorylation.

Oui, le même NADPH donne son hydrogène pour se combiner avec #"CO"_2# pour former du glucose #("C"_6"H"_12"O"_6)# pour redevenir NADP.


Cofacteurs

Markus Fischer, . Silke Leimkühler , dans Produits naturels complets II , 2010

7.17.2.3.2(vii) Dihydrofolate réductase (EC 1.5.1.3)

Dihydrofolate réductase ( Figure 2 , i) occupe une position spéciale dans la voie du dihydrofolate car il remplit plusieurs rôles différents. (1) Chez les animaux, les plantes et de nombreuses eubactéries, l'enzyme est nécessaire au recyclage du dihydrofolate généré par l'action catalytique de la thymidylate synthase, qui utilise le méthylènetétrahydrofolate comme donneur d'unité C1 et comme donneur d'équivalents de réduction. 103 (2) Dans les organismes qui biosynthétisent le THF de novo, à l'exception de certaines bactéries qui utilisent des thymidylates synthases dépendantes des flavocoenzymes en association avec la dihydroptérine réductase dépendante des flavocoenzymes (voir la section 7.17.2.3.2(viii) ), la dihydrofolate réductase catalyse l'étape finale de la de novo biosynthèse donnant du THF ( 17 ) à partir de dihydrofolate ( 16 ). (3) Dans les auxotrophes de l'acide folique, y compris les animaux et certaines bactéries, l'enzyme est utilisée pour convertir les folates nutritionnels tels que le dihydrofolate et le folate en la forme coenzyme, THF.

Étonnamment, cependant, des preuves récentes ont montré que la dihydrofolate réductase n'est pas une enzyme universelle. Environ un tiers des eubactéries séquencées utilisent une thymidylate synthétase dépendante de la flavine (FDTS) (protéine ThyX, EC 2.1.1.148) qui ne nécessite pas l'apport d'équivalents de réduction par le cofacteur de type THF, ce sont des NADPH oxydases qui utilisent la flavine l'adénine nucléotide (FAD) pour médier le transfert d'hydrure, les génomes de ces organismes respectifs ne spécifient pas d'orthologues de la dihydrofolate réductase (voir la section 7.17.2.3.2(viii) ). 104–108

Le dihydrofolate est une cible pour les médicaments antibactériens et antiprotozoaires. De plus, la dihydrofolate réductase humaine est une cible pour les agents cytostatiques et immunosuppresseurs. Cet aspect de double cible médicamenteuse était l'une des raisons pour lesquelles la dihydrofolate réductase est devenue l'une des protéines les plus intensément étudiées. Une recherche dans la base de données a récupéré plus de 15 000 articles et plus de 400 revues relatives à l'enzyme, et plus de 100 structures cristallines sont dans le domaine public. La structure et la fonction de la protéine ont été abordées par un très large éventail de techniques expérimentales, notamment l'analyse de structure par rayons X et RMN, la cinétique en régime permanent et pré-stationnaire, et la spectroscopie de molécule unique ainsi que des simulations informatiques utilisant la mécanique classique et quantique. approches.

Les dihydrofolate réductases des animaux et de certaines eubactéries sont des protéines monomères de poids moléculaires autour de 20 kDa. D'autres eubactéries, ciliés, protozoaires, végétaux et certains virus spécifient des protéines bifonctionnelles (DHFR-TS) caractérisées par des domaines dihydrofolate réductase et thymidylate synthétase.

La réaction catalysée par la dihydrofolate réductase apparaît superficiellement simple et implique le transfert d'un ion hydrure de la position 4 du NADH à la position 6 du substrat, le dihydrofolate ( Figure 7 ). 110,109

Graphique 7 . La réaction catalysée par DHFR. 109

Les dihydrofolate réductases de mammifères peuvent également catalyser le transfert d'un ion hydrure à la position C-7 du folate dans une réaction donnant le dihydrofolate, permettant ainsi l'utilisation de la vitamine entièrement oxydée à partir de sources nutritionnelles. 111

Malgré son apparente simplicité, sur la base d'une quantité extraordinairement grande de données expérimentales, la réaction catalysée par la dihydrofolate réductase a été disséquée en une série complexe d'étapes de réaction. Une comparaison entre le E. coli et une dihydrofolate réductase codée par plasmide R impliquée dans la résistance au triméthoprime indique que l'enzyme chromosomique a évolué vers un processus catalytique pratiquement parfait. 112,113 Les vitesses observées expérimentalement de la réaction de transfert d'hydrure ont été expliquées par l'effet tunnel 114 en fait, la dihydrofolate réductase est une enzyme paradigme pour l'étude des processus d'effet tunnel dans les systèmes biologiques.

Une recherche systématique d'analogues de dihydrofolate dans des génomes complets n'a pas permis de localiser des orthologues plausibles de la famille classique des dihydrofolate réductase comprenant l'enzyme spécifiée par le folA gène de E. coli. Un type différent de dihydrofolate réductase est spécifié dans E. coli par le folM gène, cette protéine appartient à la famille des déshydrogénases réductases à chaîne courte. 115 un E. coli Il a été démontré que le plasmide spécifiait un troisième type de dihydrofolate réductase qui a été interprété comme une enzyme primitive qui n'a pas subi d'évolution importante. 116


Biochimie. 5e édition.

Chiffre

Les chloroplastes (à gauche) convertissent l'énergie lumineuse en énergie chimique. Les électrons de haute énergie dans les chloroplastes sont transportés à travers deux photosystèmes (à droite). Au cours de ce transit, qui culmine dans la génération de puissance réductrice, l'ATP est synthétisé d'une manière (suite. )

Essentiellement, toute l'énergie gratuite utilisée par les systèmes biologiques provient de l'énergie solaire qui est piégée par le processus de photosynthèse. L'équation de base de la photosynthèse est d'une simplicité trompeuse. L'eau et le dioxyde de carbone se combinent pour former des glucides et de l'oxygène moléculaire.

Dans cette équation, (CH2O) représente un glucide, principalement du saccharose et de l'amidon. Le mécanisme de la photosynthèse est complexe et nécessite l'interaction de nombreuses protéines et petites molécules. La photosynthèse des plantes vertes a lieu dans chloroplastes (Figure 19.1). L'énergie de la lumière capturée par les molécules de pigment, appelées chlorophylles, dans les chloroplastes est utilisée pour générer des électrons de haute énergie avec un grand potentiel de réduction. Ces électrons sont utilisés pour produire du NADPH ainsi que de l'ATP dans une série de réactions appelées réactions lumineuses car ils ont besoin de lumière. Le NADPH et l'ATP formés par l'action de la lumière réduisent ensuite le dioxyde de carbone et le convertissent en 3-phosphoglycérate par une série de réactions appelées cycle de Calvin ou les réactions sombres. Le cycle de Calvin sera discuté au chapitre 20. La quantité d'énergie stockée par la photosynthèse est énorme. Plus de 10 17 kcal (4,2 × 10 17 kJ) d'énergie libre sont stockés annuellement par photosynthèse sur Terre, ce qui correspond à l'assimilation de plus de 10 10 tonnes de carbone en glucides et autres formes de matière organique.

Graphique 19.1

Micrographie électronique d'un chloroplaste d'une feuille d'épinard. Les membranes thylakoïdes se regroupent pour former le grana. [Avec l'aimable autorisation du Dr Kenneth Miller.]

En tant qu'animaux nous-mêmes, nous négligeons peut-être facilement la primauté ultime de la photosynthèse pour notre biosphère. La photosynthèse est la source de pratiquement tous les composés carbonés et de tout l'oxygène qui rendent possible le métabolisme aérobie. De plus, comme nous le verrons, il existe de nombreux parallèles mécanistiques et évolutifs entre les réactions lumineuses de la photosynthèse et les étapes de la phosphorylation oxydative.

19.0.1. Photosynthèse : un aperçu :

Nous pouvons utiliser notre compréhension du cycle de l'acide citrique et de la phosphorylation oxydative pour anticiper les processus nécessaires à la photosynthèse. Le cycle de l'acide citrique oxyde les combustibles carbonés en CO2 pour générer des électrons de haute énergie, notamment sous forme de NADH. Le flux de ces électrons de haute énergie génère une force proton-motrice par l'action de la chaîne de transport d'électrons. Cette force proton-motrice est ensuite transduite par l'ATP synthase pour former l'ATP. Une différence principale entre la phosphorylation oxydative et la photosynthèse est la source des électrons de haute énergie. Les réactions lumineuses de la photosynthèse utilisent l'énergie de photons pour générer des électrons de haute énergie (Figure 19.2). Ces électrons sont utilisés directement pour réduire le NADP + en NADPH et sont utilisés indirectement via une chaîne de transport d'électrons pour générer une force motrice de protons à travers une membrane. Un produit secondaire de ces réactions est O2. La force motrice protonique entraîne la synthèse d'ATP par l'action d'une ATP synthase, homologue à celle de la phosphorylation oxydative. Dans les réactions sombres, le NADPH et l'ATP formés par l'action de la lumière entraînent la réduction du CO2 à des composés organiques plus utiles.

Rendement photosynthétique-

“Si le rendement d'une année de photosynthèse était amassé sous forme de canne à sucre, il formerait un tas de plus de deux milles de haut et avec une base de 43 milles carrés.”

Si toute cette canne à sucre était convertie en cubes de sucre (0,5 pouce de côté) et empilés bout à bout, les cubes de sucre s'étendraient sur 1,6 × 10 10 miles, ou jusqu'à la planète Pluton.

Graphique 19.2

Les réactions lumineuses de la photosynthèse. La lumière est absorbée et l'énergie est utilisée pour conduire les électrons de l'eau pour générer du NADPH et pour conduire des protons à travers une membrane. Ces protons retournent à travers l'ATP synthase pour produire de l'ATP.

  • 19.1. La photosynthèse a lieu dans les chloroplastes
  • 19.2. L'absorption de la lumière par la chlorophylle induit le transfert d'électrons
  • 19.3. Deux photosystèmes génèrent un gradient de protons et du NADPH dans la photosynthèse oxygénique
  • 19.4. Un gradient de protons à travers la membrane thylacoïdienne entraîne la synthèse d'ATP
  • 19.5. Les pigments accessoires canalisent l'énergie dans les centres de réaction
  • 19.6. La capacité de convertir la lumière en énergie chimique est ancienne
  • Sommaire
  • Problèmes
  • Lectures sélectionnées

En accord avec l'éditeur, ce livre est accessible par la fonction de recherche, mais ne peut pas être consulté.


Façons d'augmenter ou de diminuer le NADPH

Ce qui augmente le NADPH

Les enzymes qui contribuent à la génération de NADPH comprennent [1] :

  • Enzymes de la voie des pentoses phosphates (G6DPH et 6GDH)
  • Isocitrate déshydrogénases (IDPc et IDPm)
  • Enzymes maliques (MEPc et MEPm)
  • Transhydrogénase mitochondriale

La surproduction de glucose 6-phosphate déshydrogénase peut augmenter la concentration de NADPH. Cependant, cela n'a pas beaucoup affecté les niveaux de NADPH chez les champignons [48].

La surproduction des enzymes SIRT3 et/ou IDH2 peut augmenter les niveaux de NADPH. Cela protège contre le stress oxydatif et la mort cellulaire [6].

Ce qui diminue le NADPH

  • Des quantités élevées de vitamine C (dans les cellules cancéreuses humaines) [14, 49]
  • Hydroperoxyde de tert-butyle (dans le foie de rat) [50]
  • Paraquat (dans le foie de rat) [50]

Il existe également divers inhibiteurs de l'enzyme NOX. Certains inhibent spécifiquement les enzymes NOX, tandis que d'autres ont des effets non spécifiques [51] :

Il existe également de nombreux inhibiteurs de NOX dont le développement est actuellement à l'étude [51].

De plus, l'histamine inhibe l'activité NOX2 dans les cellules de la moelle osseuse [52].


Plusieurs isozymes sont codés par différents gènes, qui varient en termes de localisation cellulaire et de spécificité de substrat. La glutathion peroxydase 1 (GPx1) est la version la plus abondante, trouvée dans le cytoplasme de presque tous les tissus de mammifères, dont le substrat préféré est le peroxyde d'hydrogène. La glutathion peroxydase 4 (GPx4) a une forte préférence pour les hydroperoxydes lipidiques, elle est exprimée dans presque toutes les cellules de mammifères, bien qu'à des niveaux beaucoup plus faibles. La glutathion peroxydase 2 est une enzyme intestinale et extracellulaire, tandis que la glutathion peroxydase 3 est extracellulaire, particulièrement abondante dans le plasma. [4] Jusqu'à présent, huit isoformes différentes de glutathion peroxydase (GPx1-8) ont été identifiées chez l'homme.

Gène Lieu Enzyme
GPX1 Chr. 3 p21.3 glutathion peroxydase 1
GPX2 Chr. 14 q24.1 glutathion peroxydase 2 (gastro-intestinal)
GPX3 Chr. 5 q23 glutathion peroxydase 3 (plasma)
GPX4 Chr. 19 p13.3 glutathion peroxydase 4 (phospholipide hydroperoxydase)
GPX5 Chr. 6 p21.32 glutathion peroxydase 5 (protéine épididymaire liée aux androgènes)
GPX6 Chr. 6 p21 glutathion peroxydase 6 (olfactif)
GPX7 Chr. 1 p32 glutathion peroxydase 7
GPX8 Chr. 5 q11.2 glutathion peroxydase 8 (putatif)

La principale réaction que catalyse la glutathion peroxydase est :

où GSH représente le glutathion monomère réduit et GS-SG représente le disulfure de glutathion. Le mécanisme implique l'oxydation du sélénol d'un résidu sélénocystéine par le peroxyde d'hydrogène. Ce procédé donne le dérivé avec un groupe acide sélénique (RSeOH). L'acide sélénique est ensuite reconverti en sélénol par un processus en deux étapes qui commence par une réaction avec le GSH pour former le GS-SeR et de l'eau. Une seconde molécule de GSH réduit l'intermédiaire GS-SeR en sélénol, libérant le GS-SG comme sous-produit. Une représentation simplifiée est présentée ci-dessous : [5]

RSeH + H2O2 → RSeOH + H2O RSeOH + GSH → GS-SeR + H2O GS-SeR + GSH → GS-SG + RSeH

La glutathion réductase réduit ensuite le glutathion oxydé pour compléter le cycle :

Il a été démontré que les GPx1, GPx2, GPx3 et GPx4 des mammifères sont des enzymes contenant du sélénium, tandis que GPx6 est une sélénoprotéine chez l'homme avec des homologues contenant de la cystéine chez les rongeurs. GPx1, GPx2 et GPx3 sont des protéines homotétramères, tandis que GPx4 a une structure monomère. Comme l'intégrité des membranes cellulaires et subcellulaires dépend fortement de la glutathion peroxydase, son système protecteur antioxydant lui-même dépend fortement de la présence de sélénium.

Les souris génétiquement modifiées pour manquer de glutathion peroxydase 1 (souris GPx1 -/-) sont phénotypiquement normales et ont une durée de vie normale, ce qui indique que cette enzyme n'est pas critique pour la vie. Cependant, les souris GPx1 −/− développent des cataractes à un âge précoce et présentent des défauts de prolifération des cellules satellites musculaires. [4] Les souris GPx1 −/− ont montré des seuils de réponse auditive du tronc cérébral (ABR) jusqu'à 16 dB plus élevés que les souris témoins. Après une exposition au bruit de 110 dB pendant une heure, les souris GPx1 −/− présentaient une perte auditive induite par le bruit jusqu'à 15 dB supérieure à celle des souris témoins. [6] "

Les souris avec knock-out pour GPX3 (GPX3 −/− ) ou GPX2 (GPX2 −/− ) se développent également normalement [7] [8]

Cependant, les souris knock-out pour la glutathion peroxydase 4 meurent au début du développement embryonnaire. [4] Certaines preuves, cependant, indiquent que des niveaux réduits de glutathion peroxydase 4 peuvent augmenter l'espérance de vie chez la souris. [9]

Les bovine l'enzyme érythrocytaire a un poids moléculaire de 84 kDa.

La glutathion peroxydase a été découverte en 1957 par Gordon C. Mills. [dix]

L'activité de la glutathion peroxydase est mesurée par spectrophotométrie en utilisant plusieurs méthodes. Un dosage direct en liant la réaction de la peroxydase avec la glutathion réductase avec la mesure de la conversion du NADPH en NADP est largement utilisé. [11] L'autre approche consiste à mesurer le GSH résiduel dans la réaction avec le réactif d'Ellman. Sur cette base, plusieurs procédures pour mesurer l'activité de la glutathion peroxydase ont été développées en utilisant divers hydroperoxydes comme substrats pour la réduction, par ex. hydroperoxyde de cumène, [12] hydroperoxyde de tert-butyle [13] et peroxyde d'hydrogène. [14] [15]

Il a été démontré que de faibles niveaux de glutathion peroxydase tels que mesurés dans le sérum peuvent être un facteur contribuant au vitiligo. [16] Des taux plasmatiques de peroxyde de glutathion inférieurs ont également été observés chez les patients atteints de diabète de type 2 avec macroalbuminurie et cela était corrélé au stade de la néphropathie diabétique. [ citation requise ] Dans une étude, l'activité de la glutathion peroxydase avec d'autres enzymes antioxydantes telles que la superoxyde dismutase et la catalase n'était pas associée au risque de maladie coronarienne chez les femmes. [17] L'activité de la glutathion peroxydase s'est avérée beaucoup plus faible chez les patients atteints de sclérose en plaques récurrente-rémittente. [18] Une étude a suggéré que les polymorphismes de la glutathion peroxydase et de la superoxyde dismutase jouent un rôle dans le développement de la maladie cœliaque. [19]


Régulation des sirtuines par biosynthèse systémique du NAD+

2.1 Présentation

La nicotinamide adénine dinucléotide (NAD + ) est une monnaie énergétique universelle nécessaire à divers processus cellulaires médiateurs de l'homéostasie métabolique, de la réponse aux dommages, de la réaction immunitaire et bien d'autres. 1-3 Alors que le NAD + est bien reconnu pour son importance en tant que coenzyme dans les réactions d'oxydoréduction, son rôle en tant que cosubstrat a attiré une attention considérable au cours des deux dernières décennies. Le NAD + a été initialement découvert par Harden et Young en tant que substance de faible poids moléculaire extraite de levure qui favorise la fermentation alcoolique. 4 Depuis sa découverte, le NAD + et sa forme réduite le NADH, ainsi que le NADP + et le NADPH, ont été bien étudiés en tant que coenzymes pour de nombreuses réactions redox. 5 NAD + a également été identifié comme cosubstrat pour l'ADN ligase, les poly-ADP-ribose polymérases (PARP) et les CD38/157 ADP-ribosyl cyclases. 6–8 En 2000, NAD + a été identifié comme un cosubstrat essentiel pour une famille de régulateurs d'information silencieux 2 (SIR2) conservés au cours de l'évolution, de protéines désacétylases, également appelées sirtuines. 9 Il a été démontré que la protéine SIR2 de levure et son homologue de souris, maintenant appelée SIRT1, désacétylent les lysines 9 et 14 de l'histone H3 et la lysine 16 de H4 d'une manière NAD + -dépendante. Cette activité enzymatique sans précédent a immédiatement suggéré que les sirtuines fonctionnent comme des capteurs de l'état énergétique cellulaire représenté par le NAD + , reliant le métabolisme cellulaire et la régulation épigénétique.

Depuis lors, la biologie des sirtuines a évolué rapidement, démontrant les fonctions pléiotropes NAD + -dépendantes des sirtuines dans de nombreux processus biologiques critiques, en particulier dans la régulation du vieillissement et de la longévité, dans divers organismes modèles. 10-12 Bien qu'un défi ait été soulevé pour l'importance des sirtuines dans le contrôle du vieillissement et de la longévité, de nombreuses études ont maintenant fermement confirmé que les sirtuines contrôlent le processus de vieillissement et favorisent la longévité chez les levures, les vers, les mouches et les souris. 13–22 Par exemple, chez les mammifères, les souris transgéniques surexprimant SIRT1 (BRASTO) spécifiques du cerveau présentent un retard significatif du vieillissement et de l'allongement de la durée de vie chez les souris mâles et femelles. 18 De plus, les souris transgéniques SIRT6 du corps entier présentent une prolongation de la durée de vie, bien que seuls les mâles présentent le phénotype. 19 Une telle fonction conservée au cours de l'évolution des sirtuines dans le contrôle du vieillissement et de la longévité est principalement due à leur importance dans la régulation de la résilience physiologique de chaque organisme. Un bon exemple de ce cas est la restriction alimentaire. La restriction alimentaire est un régime alimentaire bien étudié qui retarde le vieillissement et prolonge la durée de vie de nombreuses espèces diverses, notamment les levures, les vers, les mouches, les rongeurs et les primates. 23-27 Il est intéressant de noter que les sirtuines jouent un rôle essentiel dans la médiation des réponses physiologiques aux restrictions alimentaires, l'activation de programmes transcriptionnels qui favorisent l'efficacité métabolique et la stimulation du métabolisme oxydatif mitochondrial, qui augmentent tous la résilience physiologique dans tout le corps. 16,23,28-30 Par conséquent, il est concevable que les sirtuines aient évolué pour maximiser la résilience physiologique, en particulier dans des conditions mettant la vie en danger, et favoriser la survie.

Malheureusement, il semble que les sirtuines ne puissent pas maintenir leurs fonctions critiques tout au long de la vie d'un organisme. Il est maintenant devenu clair que la disponibilité de NAD + diminue systématiquement dans divers organismes, de sorte que les sirtuines ne peuvent pas maintenir leurs activités complètes, contribuant aux physiopathologies associées à l'âge dans chaque organisme. 31-34 Pour cette raison, d'autres études ont récemment commencé à se concentrer sur le lien fonctionnel entre la biosynthèse NAD + et les fonctions de consommation et de sirtuine. Dans ce chapitre, nous discuterons de la régulation de la biosynthèse du NAD +, de la consommation du NAD + et de la régulation des fonctions de la sirtuine par la disponibilité du NAD +, principalement chez les mammifères. Nous discuterons également de l'impact de cette connexion étroite entre le NAD + et les sirtuines sur la régulation du vieillissement et de la longévité et comment les activités des sirtuines peuvent être maintenues pour atténuer le déclin fonctionnel physiologique.


Ouvrir la boîte noire de la diversité bactérienne autotrophe thermophile

Yuri Pinheiro Alves de Souza , Alexandre Soares Rosado , dans Diversité microbienne à l'ère génomique , 2019

19.2.1 Le cycle Calvin-Benson

La PPC est la voie autotrophe la plus connue et la plus représentative puisqu'elle a été la première voie à être élucidée en raison de son abondance relativement élevée dans la nature. Le PPC est responsable de la fixation du carbone dans les plantes, les cyanobactéries, les algues, certaines protéobactéries, les firmicutes et les bactéries vertes non soufrées du Chloroflexi phylum ( Björnsson et al., 2002 Caldwell et al., 2007 ). Comme il est compatible à la fois avec l'aérobiose et l'anaérobiose, le PPC est la phase « sombre » de la photosynthèse et utilise l'énergie accumulée sous forme de NADPH au cours de la chaîne de transport d'électrons. Bien qu'il soit nettement plus abondant dans les phototrophes, une grande diversité de chimiotrophes, qui utilisent l'énergie des composés organiques et inorganiques pour fixer le carbone, utilisent également le PPC comme voie de fixation du carbone ( Shively et al., 1998 ).

Cette voie utilise le NADPH comme donneur d'électrons et les enzymes clés ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase (Rubisco) et phosphoribulokinase. Utilisation du CO2 dissous dans le cytoplasme, Rubisco catalyse la formation de deux des 3P-glycérate en utilisant le ribulose-bisphosphate et le CO2 molécule. Ainsi, le 3P-glycérate reçoit un phosphate et est réduit en un glyceraldeyde-3-phosphate qui sera converti en glucose par les voies cellulaires de la néoglucogenèse. Ensuite, un processus de régénération convertit les triose-phosphates en ribulose-1,5-bisphosphate via l'activité phosphorylative de la phosphoribulokinase ( Cleland et al., 1998 ).

La rubisco est la protéine la plus abondante au monde car elle peut atteindre 50 % de la teneur totale en protéines de certaines plantes et bactéries lors de son expression ( Raven, 2013 ). Cette vaste production de Rubisco est probablement une conséquence de sa faible efficacité et de son activité oxygénase, qui provoque les phénomènes de photorespiration, au cours desquels des composés toxiques sont libérés dans la cellule, provoquant un gaspillage d'une partie de l'énergie produite. La tolérance de ces enzymes et de la phosphoribulokinase à l'O2 les tensions peuvent être attribuées à l'omniprésence du cycle Calvin-Benson dans la nature.

Pour améliorer l'efficacité de la fixation du carbone par Rubisco, certains procaryotes autotrophes (toutes les cyanobactéries, de nombreuses bactéries chimiolithotrophes et certaines autres bactéries autotrophes) ont développé des microcompartiments cellulaires protéiques appelés carboxysomes (Shively et al., 1973). Ils agissent en concentrant les copies de Rubisco en un seul endroit dans la cellule au lieu de le laisser se dissoudre dans le cytoplasme, ce qui permet l'épuisement d'O2 à proximité de Rubisco et réduit les effets négatifs de la photorespiration. Il convertit également le HCO3 − en CO2 en raison de l'activité d'une autre enzyme - l'anhydrase carbonique - qui, contrairement à Rubisco, a l'un des taux de renouvellement les plus rapides dans la nature et peut réaliser 400 000 à 600 000 réactions par seconde par rapport à Rubisco, qui peut réaliser entre 1 et 12 réactions par seconde ( Badger et Bek, 2008). L'anhydrase carbonique aide à concentrer le CO2 à l'intérieur de la cellule après l'avoir converti à partir du bicarbonate qui a été piégé dans la cellule (dans les cyanobactéries) par les transporteurs membranaires, car il n'est pas bien diffusé dans une membrane cellulaire. Son activité permet de saturer Rubisco en CO2 car l'enzyme n'utilise pas de bicarbonate pour fixer le carbone.

Plus d'un seul type de Rubisco existe, ils diffèrent par leur spécificité et les taux de rotation des types I et II ont une fonction confirmée sur le PPC. La séquence de Rubisco est également utilisée pour classer les carboxysomes parmi les cyanobactéries et suit la phylogénie de ces groupes ( Badger et Bek, 2008 ). La figure 19.1 montre l'intégration de la fixation du carbone dans les organismes phototrophes par le cycle de Calvin-Benson et son intégration avec les voies parallèles du carbone dans une cellule.

Graphique 19.1. Fixation du carbone dans les organismes photosynthétiques (map00710) à partir de la base de données des voies KEGG. Il montre les étapes de la fixation du carbone en utilisant le cycle de Calvin-Benson (rouge et bleu) et son intégration avec d'autres étapes cellulaires du métabolisme du carbone comme la glycolyse et la gluconéogenèse (violet). Vous pouvez accéder au parcours interactif sur http://www.genome.jp/kegg/pathway.html .

La source: Reproduction autorisée par l'équipe KEGG (Copyright Permission 170346).


Voir la vidéo: Fetal Hemoglobin - Foetal Haemoglobin - Explained in 2 Minutes!! (Septembre 2022).


Commentaires:

  1. Kagall

    À mon avis, vous commettez une erreur. Discutons-en. Écrivez-moi dans PM.

  2. Wareine

    Very good phrase

  3. Darwish

    Je suis fini, je m'excuse, mais ça ne me vient pas. Qui d'autre peut dire quoi?

  4. Seabright

    Je ne peux pas rejoindre la discussion en ce moment - très occupé. Mais osvobozhus - nécessairement écrire ce que je pense.

  5. Deen

    La question divertissante



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