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2020_SS1_Bis2a_Facciotti_Reading_06 - Biologie

2020_SS1_Bis2a_Facciotti_Reading_06 - Biologie


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Objectifs d'apprentissage associés à 2020_SS1_Bis2a_Facciotti_Reading_06

  • Être capable de classer les biomolécules courantes comme un lipide, une protéine, un glucide ou un acide nucléique.
  • Identifier et nommer les groupes fonctionnels polaires et non polaires.
  • Identifier les macromolécules en fonction de leurs groupes fonctionnels.
  • Créez des illustrations qui servent de modèles des structures tridimensionnelles des protéines, des glucides et des bicouches phospholipidiques. Générez plusieurs modèles pour couvrir plusieurs niveaux de détail et d'abstraction, tels que la structure d'une molécule spécifique jusqu'à une fonction générale dans une cellule.
  • Créer une esquisse abstraite "au niveau des pièces" d'un générique glycérophospholipide qui comprend (a) des queues lipidiques (b) du glycérol (c) du phosphate (d) une certaine décoration (par exemple, de l'éthanolamine). Il ne s'agit pas nécessairement d'une structure atome par atome, mais plutôt une caricature illustrant l'ordre et les types de liens entre les éléments.
  • Dessinez comment les molécules d'eau pourraient interagir avec les sous-parties lipidiques.
  • Décrire comment les structures et propriétés chimiques des lipides contribuent à leurs fonctions (par exemple, formation de structures membranaires, contribution à la fluidité membranaire, etc.).
  • Comparer et contraster l'influence de différentes longueurs de chaînes phospholipidiques et diplôme de saturation en lipides membranaires sur la fluidité membranaire.
  • Créez des illustrations simples de glucides qui incluent les principaux groupes fonctionnels, la formation de liaisons glycosidiques et les interactions potentielles des glucides avec les molécules d'eau ou d'autres biomolécules.
  • Schématiser les sucres pentose et hexose, pouvoir numéroter leurs atomes de carbone et identifier les groupes fonctionnels clés sur chaque molécule.
  • Décrire comment le pH peut influencer l'état de protonation des groupes fonctionnels dans une biomolécule et comment les changements de pH peuvent influencer la fonction des protéines.
  • Décrire la structure et toutes les parties d'un acide aminé et d'un polypeptide.
  • Si les groupes R des acides aminés sont donnés, être en mesure de les classer comme non polaires, polaires, acides ou basiques au pH physiologique.
  • Prédire l'influence potentielle des changements de pH sur la structure et la fonction des biomolécules.
  • Étant donné deux ou plusieurs acides aminés,pKales valeurs des groupes fonctionnels et un pH spécifié, dessinent une figure qui décrit les acides aminés liés par des liaisons peptidiques, identifie le squelette et les chaînes latérales, les produits des réactions de condensation et les molécules d'eau interagissant avec la structure.
  • Comprendre comment la séquence 1° et comment les combinaisons d'acides aminés influencent les structures 2°, 3° et 4° d'une protéine.
  • Relier les structures de base, telles que les hélices alpha et les plis bêtades drapsà la structure tertiaire d'une protéine.
  • Décrire les interactions entre les acides aminés aux niveaux primaire, secondaire et tertiaire de la structure des protéines.
  • Décrire et discuter de latypes deliaisons et les portions des acides aminés (groupe carboxyle,aminégroupe R, carbone alpha) qui sont responsables de la formation de la structure 1°, 2°, 3° et 4° d'une protéine.
  • Créez des modèles de dessins animés simples illustrant les structures de protéines secondaires, tertiaires et quaternaires.
  • Comprendre comment les changements d'acides aminés dans la poche de liaison et/ou le pH peuvent altérer les petites molécules se liant aux protéines, si on leur donne des informations concernant les acides aminés du site de liaison.
  • Identifier un nucléotide à partir de sa structure moléculaire et être capable de décomposer la molécule en trois unités fonctionnelles principales :azotébase, ribose et phosphates.

Lipides

Lipides sont un groupe diversifié de composés hydrophobes qui comprennent des molécules comme les graisses, les huiles, les cires, les phospholipides et les stéroïdes. L'abondance de groupes fonctionnels non polaires confère aux lipides un degré d'hydrophobie (peur de l'eau ») et la plupart des lipides ont une faible solubilité dans l'eau. La diversité des molécules lipidiques et leur gamme d'activités biologiques sont peut-êtreétonnammentgrand à la plupart des nouveaux étudiants en biologie. Commençons par développer une compréhension de base de cette classe de biomolécules.

Graisses et huiles

Une molécule de graisse commune ou triglycéride. Ces types de molécules sont hydrophobes et, bien qu'ils aient de nombreuses fonctions, sont probablement mieux connus pour leur rôle dans la graisse corporelle et les huiles végétales. Molécule de triglycéride dérivée de deux types de composants moléculaires : un groupe "tête" polaire et un groupe "queue" non polaire. Le groupe "chef" d'un triglycérideest dérivéà partir d'une seule molécule de glycérol. Le glycérol, un glucide,est composéde trois carbones, cinq hydrogènes et trois groupes fonctionnels hydroxyle (-OH). Le non polaire acide gras Le groupe "queue" comprend trois hydrocarbures (un groupe fonctionnel composé de liaisons C-H) qui ont également un groupe fonctionnel carboxyle polaire (d'où le terme "acide gras" - le groupe carboxyle est acide au plus biologiquement pertinentpH). Le nombre de carbones dans l'acide gras peut varierde 4 à 36; Les plus courants sont ceux contenant 12-18 carbones.

Figure 1.Triacylglycérolest formé par la jonction de trois acides gras à un squelette de glycérol dans une réaction de déshydratation.Trois molécules d'eau sont libéréesDans le processus. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail).

Les modèles des triglycérides montrés ci-dessus décrivent le relatif positions des atomes dans la molécule. Si vous recherchez des images detriglycéridesvous trouverez quelques modèles qui montrent les queues phospholipidiques dans des positions différentes de celles illustrées ci-dessus. En utilisant votre intuition, pouvez-vous donner une opinion pour quel modèle vous pensez être une représentation plus correcte de la vie réelle ? Pourquoi?

Les graisses naturelles comme le beurre, l'huile de canola, etc.,sont composéesprincipalement des triglycérides. Les propriétés physiques de ces différentes graisses varient en fonction de deux facteurs :

  1. Le nombre de carbones dans les chaînes hydrocarbonées ;
  2. Le nombre de désaturations, ou doubles liaisons, dans les chaînes hydrocarbonées.

Le premier facteur influence la façon dont ces molécules interagissent entre elles et avec l'eau, tandis que le second facteur influence considérablement leur forme. L'introduction d'une double liaison provoque un « pli » dans l'hydrocarbure par ailleurs relativement « droit », représenté de manière légèrement exagérée sur la figure 3.

Sur la base de ce que vous pouvez comprendre de cette brève description, êtes-vous en mesure d'expliquer pourquoi le beurre est solide à température ambiante alors que l'huile végétale est liquide ?

Voici une information supplémentaire qui pourrait vous aider à répondre à la question : le beurre a un pourcentage plus élevé d'hydrocarbures plus longs et saturés dans ses triglycérides que l'huile végétale.


Connexion réelle :

Avez-vous déjà pensé à l'importance des lipides pour la vision ? Lire la suite ici.

Stérols

Stéroïdes sont des lipides à structure annulaire fusionnée. Bien qu'ils ne ressemblent pas aux autres lipides discutés ici,ils sont désignéscomme lipides parce qu'ilssont aussi en grande partie composésde carbones et d'hydrogènes, sont hydrophobes et insolubles dans l'eau. Tous les stéroïdes ont quatre anneaux de carbone liés. De nombreux stéroïdes ont également le groupe fonctionnel -OH qui les place dans la classification des alcools des stérols. Plusieurs stéroïdes, comme le cholestérol, ont une queue courte. Le cholestérol est le stéroïde le plus courant. Ceest principalement synthétisédans le foie et est le précurseuràde nombreuses hormones stéroïdes telles que la testostérone. C'est aussi le précurseur de la vitamine D et des sels biliaires qui aident à la émulsification des graisses et leur absorption ultérieure par les cellules. Bien que le cholestérolest souvent parléen termes négatifs, il est nécessaire au bon fonctionnement de nombreuses cellules animales, notamment dans son rôle de composant de la membrane plasmique où ilest connu pour modulerstructure, organisation et fluidité de la membrane.

Figure 4. Le cholestérol est unmodifiémolécule lipidique quiest synthétisépar les cellules animales et est un élément structurel clé des membranes cellulaires. Le cortisol est une hormone (molécule de signalisation) quiest souvent libéréen réponse au stress. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail).

Phospholipides

Phospholipides sont des constituants majeurs de la membrane cellulaire, la couche la plus externe des cellules. Comme les graisses,ils sont composésde chaînes d'acides gras attachées à une molécule de glycérol. Contrairement aux triacylglycérols, les phospholipides ont deux queues d'acides gras et un groupe phosphate attaché au sucre. Les phospholipides sont donc amphipathique molécules, c'est-à-dire qu'elles ont une partie hydrophobe et une partie hydrophile. Les deux chaînes d'acides gras s'étendant du glycérol sont hydrophobes et ne peuvent pas interagir avec l'eau, tandis que le groupe de tête contenant du phosphate est hydrophile et interagit avec l'eau. Pouvez-vous identifier les groupes fonctionnels sur le phospholipide ci-dessous qui donnent à chaque partie du phospholipide ses propriétés ?

Noter

Notez sur la figure 5 que le groupe phosphate a un groupe R lié à l'un des atomes d'oxygène. R est une variable couramment utilisée dans ces types de diagrammes pour montrer un autre atome ou molécule lié à cette position. Cette partie de la molécule peut être différente dans différents phospholipides et donnera une chimie différente à la molécule entière. Pour le moment, cependant, vous êtesresponsable d'êtrecapable de reconnaître ceType demolécule (quel que soit le groupe R) en raison des éléments de base communs - le squelette du glycérol, le groupe phosphate et les deux queues d'hydrocarbures.

Figure 5. Un phospholipide est une molécule avec deux acides gras et unmodifiégroupe phosphate attaché à un squelette glycérol.Le phosphate peut être modifié par l'ajout de groupements chimiques chargés ou polaires. Plusieurs groupes chimiques R peuventmodifierle phosphate. Choline, sérine et éthanolaminesont indiquésici. Ceux-ci se fixent au groupe phosphate à la position marquée R via leurs groupes hydroxyle.
Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail).

1,2-Dioleoyl-sn-glycéro-3-phospho-L-sérine

En présence d'eau, certains phospholipides vont spontanément se disposer en micelle (Figure 6). Les lipides s'arrangent de telle sorte que leurs groupes polaires se trouvent à l'extérieur de la micelle et que les queues non polaires se trouvent à l'intérieur. Dans d'autres conditions, une bicouche lipidique peut également se former. Cette structure, épaisse de quelques nanomètres seulement,est composéde deux couches opposées de phospholipides de telle sorte que toutes les queues hydrophobes s'alignent face à face au centre de la bicouche etsont entouréspar les groupes de tête hydrophiles. Une bicouche phospholipidique se forme comme structure de base de la plupart des membranes cellulaires etsommesresponsable de la nature dynamique de la membrane plasmique.

Chiffre6.En présence d'eau, certains phospholipides vont spontanément se disposer en micelle. Source : Créé par Erin Easlon (propre travail).​​​​​​

Comme mentionné ci-dessus, si vous deviez prendre des phospholipides purs et les laisser tomber dans de l'eau, certains phospholipides se formeraient spontanément en micelles. Cela ressemble à un processus qu'une histoire énergétique pourrait décrire. Revenez à la rubrique Histoire d'énergie et voyez si vous pouvez essayer de créer une histoire d'énergie pour ce processus - je m'attends à ce que les étapes impliquant la description de l'énergie puissent être difficiles à ce stade (nous y reviendrons plus tard) mais vous devrait être capable de faire au moins les trois premières étapes.

Nous discutons de la membrane phospholipidique dans un module ultérieur. Il est important de se rappeler les propriétés chimiques associées aux groupes fonctionnels dans le phospholipide pour comprendre la fonction de la membrane cellulaire.

Les glucides

Les glucides sont l'une des quatre principales classes de macromolécules qui composent toutes les cellules et sont une partie essentielle de notre alimentation ; les céréales, les fruits et les légumes sont tous des sources naturelles. Bien que nous soyons plus familiers avec le rôle que jouent les glucides dans la nutrition, ils ont également une variété d'autres fonctions essentielles chez les humains, les animaux, les plantes et les bactéries. Dans cette section, nous discuterons et passerons en revue les concepts de base de la structure et de la nomenclature des glucides, ainsi que diverses fonctions qu'ils jouent dans les cellules.

Structures moléculaires

Dans leur forme la plus simple, les glucides peut être représenté par la formule stoechiométrique (CH2O)m, où m est le nombre de carbones dans la molécule. Pour les glucides simples, le rapport carbone/hydrogène/oxygène dans la molécule est de 1:2:1. Cette formule explique également l'origine du terme « hydrate de carbone » : les composants sont du carbone (carbo") et les composants de l'eau (hydrater").Les glucides simples sont classésen trois sous-types : monosaccharides, disaccharides et polysaccharides, quiêtre discutéau dessous de. Alors que les glucides simples entrent bien dans ce rapport 1:2:1, les glucides peuvent également être structurellement plus complexes. Par exemple, de nombreux glucides contiennent des groupes fonctionnels (souvenez-vous-en de notre discussion de base sur la chimie) en plus de l'hydroxyle évident. Par exemple, les glucides peuvent avoir des phosphates ou des groupes amino substitués à divers sites dans la molécule. Ces groupes fonctionnels peuvent fournir des propriétés supplémentaires à la molécule et modifieront sa fonction globale. Cependant, même avec ces types de substitutions, la structure globale de base du glucideEst conservéet facilement identifiable.

Nomenclature

Un problème avec la chimie des glucides est la nomenclature. Voici quelques règles simples et rapides :

  1. Les glucides simples, tels que le glucose, le lactose ou le dextrose, se terminent par un "-ose".
  2. Les glucides simples peuvent être classésbasé sur le nombre d'atomes de carbone dans la molécule, comme avec le triose (trois carbones), le pentose (cinq carbones) ou l'hexose (six carbones).
  3. Les glucides simples peuvent être classésbasé sur le groupe fonctionnel trouvé dans la molécule,c'est à direcétose (contient une cétone) ou aldose (contient un aldéhyde).
  4. Polysaccharidessont souvent organiséspar le nombre de molécules de sucre dans la chaîne, comme dans un monosaccharide, un disaccharide ou un trisaccharide.

Pour une courte vidéo sur la classification des glucides, voir la vidéo de 10 minutes de la Khan Academy en cliquant ici.

Monosaccharides

Monosaccharides ("mono-" = un; "sacchar-" = sucré) sont des sucres simples ; le plus courant est le glucose. Dans les monosaccharides, le nombre de carbones varie généralement de trois à sept. Si le sucre a un groupe aldéhyde (le groupe fonctionnel de structure R-CHO), ilest connucomme aldose; s'il a un groupe cétone (le groupe fonctionnel de structure RC(=O)R'),c'est connucomme cétose.

Figure 1. Les monosaccharides sont classés en fonction de la position de leur groupe carbonyle et du nombre de carbones dans le squelette. Les aldoses ont un groupe carbonyle (indiquéen vert) en bout de chaîne carbonée et les cétoses ont un groupe carbonyle au milieu de la chaîne carbonée. Les trioses, les pentoses et les hexoses ont respectivement trois, cinq et six carbones dans leur squelette. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail).

Glucose contre galactose

galactose (partie delactose,ou sucre de lait) et glucose (trouvés dans le saccharose, le disaccharide de glucose) sont d'autres monosaccharides courants. La formule chimique du glucose et du galactose est C6H12O6;les deuxsont des hexoses, mais les arrangements des groupes hydrogène et hydroxyle sont différents en position C4. En raison de cette petite différence, ils diffèrent structurellement et chimiquement etsont connuscomme isomères chimiques en raison de la disposition différente des groupes fonctionnels autour du carbone asymétrique;les deuxde cesles monosaccharides ontplus queun carbone asymétrique (comparez les structures dans la figure ci-dessous).

Fructose versus glucose et galactose

Une deuxième comparaison peut être faitelorsque l'on examine le glucose, le galactose et fructose (le deuxième glucide qui, avec le glucose, constitue le saccharose disaccharidique et est un sucre commun trouvé dans les fruits). Tous les trois sont des hexoses ; cependant, il existe une différence structurelle majeure entre le glucose et le galactose par rapport au fructose : le carbone qui contient le carbonyle (C=O).

Dans le glucose et le galactose, le groupe carbonyle est sur le C1 carbone, formant un aldéhyde grouper. Dans le fructose, le groupe carbonyle est sur le C2 carbone, formant un cétone grouper. Les anciens sucressont appelésaldose sur la base du groupe aldéhyde quiest formé;ce dernier est désignécomme un cétose basé sur le groupe cétone. Encore une fois, cette différence confère au fructose des propriétés chimiques et structurelles différentes de celles des aldoses, du glucose et du galactose, même si le fructose, le glucose et le galactose ont tous la même composition chimique : C6H12O6.

Figure 2. Le glucose, le galactose et le fructose sont tous des hexoses. Ce sont des isomères de structure, ce qui signifie qu'ils ont la même formule chimique (C6H12O6) mais un arrangement différent des atomes.

Forme linéaire ou annulaire des monosaccharides

Les monosaccharides peuvent exister sous forme de chaîne linéaire ou de molécules en forme d'anneau. Dans les solutions aqueuses, les monosaccharides se trouvent généralement sous forme d'anneau (Figure 3). Le glucose sous forme cyclique peut avoir deux arrangements différents du groupe hydroxyle (OH) autour du carbone anomérique (C1 qui devient asymétrique dans le processus de formation de l'anneau). Si le groupe hydroxyle est inférieur à C1 dans le sucre, on dit qu'il est en position alpha (α), et s'il est au-dessus de C1 dans le sucre, on dit qu'il est en position bêta (β).

Figure 3. Des monosaccharides à cinq et six carbones existent en équilibre entre la forme linéaire et cyclique. Lorsque l'anneau se forme, la chaîne latérale sur laquelle il se ferme est verrouillée en position α ou β. Le fructose et le ribose forment également des cycles, bien qu'ils forment des cycles à cinq chaînons par opposition au cycle à six chaînons du glucose.

Disaccharides

Disaccharides ("di-" = deux) se forment lorsque deux monosaccharides subissent une réaction de déshydratation (également connue sous le nom de réaction de condensation ou de synthèse de déshydratation). Au cours de ce processus, le groupe hydroxyle d'un monosaccharide se combine avec l'hydrogène d'un autre monosaccharide, libérant une molécule d'eau et formant une liaison covalente.Une liaison covalente formée entre une molécule d'hydrate de carbone et une autre molécule (dans ce cas, entre deux monosaccharides) est connue sous le nom de glycosidique lier. Les liaisons glycosidiques (également appelées liaisons glycosidiques) peuvent être de type alpha ou bêta.

Figure 4. Le saccharose est formé lorsqu'un monomère de glucose et un monomère de fructose sont joints dans une réaction de déshydratation pour former une liaison glycosidique. Dans le processus, une molécule d'eau est perdue. Par convention, les atomes de carbone dans un monosaccharide sont numérotés à partir du carbone terminal le plus proche du groupe carbonyle. Dans le saccharose, une liaison glycosidique est formée entre le C1 carbone dans le glucose et le C2 carbone en fructose.

Les disaccharides courants comprennent le lactose, le maltose et le saccharose (Figure 5). Le lactose est un disaccharide constitué des monomères glucose et galactose. On le trouve naturellement dans le lait. Le maltose, ou malt/sucre de grain, est un disaccharide formé par une réaction de déshydratation entre deux molécules de glucose. Le disaccharide le plus courant est le saccharose, ou sucre de table, qui est composé des monomères glucose et fructose.

Figure 5. Les disaccharides courants comprennent le maltose (sucre de grain), le lactose (sucre du lait) et le saccharose (sucre de table).

Polysaccharides

Une longue chaîne de monosaccharides liés par des liaisons glycosidiques est connue sous le nom de polysaccharide ("poly-" = plusieurs). La chaîne peut être ramifiée ou non ramifiée, et elle peut contenir différents types de monosaccharides. Le poids moléculaire peut être de 100 000 Daltons ou plus, selon le nombre de monomères joints. L'amidon, le glycogène, la cellulose et la chitine sont des exemples principaux de polysaccharides.

L'amidon est la forme stockée des sucres dans les plantes et est composé d'un mélange d'amylose et d'amylopectine ; les deux sont des polymères de glucose. Les plantes sont capables de synthétiser du glucose. L'excès de glucose, la quantité synthétisée qui dépasse les besoins énergétiques immédiats de la plante, est stocké sous forme d'amidon dans différentes parties de la plante, y compris les racines et les graines. L'amidon contenu dans les graines fournit de la nourriture à l'embryon pendant sa germination et peut également servir de source de nourriture pour les humains et les animaux qui peuvent manger la graine. L'amidon consommé par les humains est décomposé par des enzymes, telles que les amylases salivaires, en molécules plus petites, telles que le maltose et le glucose.

L'amidon est composé de monomères de glucose qui sont reliés par 1-4 ou 1-6 liaisons glycosidiques ; les nombres 1-4 et 1-6 font référence au nombre de carbones des deux résidus qui se sont joints pour former la liaison. Comme illustré sur la figure 6, l'amylose est de l'amidon formé par des chaînes non ramifiées de monomères de glucose (seulement 1 à 4 liaisons), tandis que l'amylopectine est un polysaccharide ramifié (1 à 6 liaisons aux points de ramification).

Figure 6. L'amylose et l'amylopectine sont deux formes différentes d'amidon. L'amylose est composé de chaînes non ramifiées de monomères de glucose reliés par 1 à 4 liaisons glycosidiques. L'amylopectine est composée de chaînes ramifiées de monomères de glucose reliés par des liaisons glycosidiques 1-4 et 1-6. En raison de la façon dont les sous-unités sont jointes, les chaînes de glucose ont une structure hélicoïdale. Le glycogène (non représenté) est de structure similaire à l'amylopectine mais plus fortement ramifié.

Glycogène

Le glycogène est une forme stockée courante de glucose chez l'homme et d'autres vertébrés. Le glycogène est l'équivalent animal de l'amidon et est une molécule hautement ramifiée généralement stockée dans les cellules du foie et des muscles. Chaque fois que la glycémie diminue, le glycogène est décomposé pour libérer du glucose dans un processus connu sous le nom de glycogénolyse.

Cellulose

La cellulose est le biopolymère naturel le plus abondant. La paroi cellulaire des plantes est principalement constituée de cellulose, qui fournit un support structurel à la cellule. Le bois et le papier sont principalement de nature cellulosique. La cellulose est constituée de monomères de glucose liés par des liaisons glycosidiques 1-4.

Figure 7. Dans la cellulose, les monomères de glucose sont liés en chaînes non ramifiées par des liaisons glycosidiques 1-4. En raison de la manière dont les sous-unités de glucose sont jointes, chaque monomère de glucose est inversé par rapport au suivant, ce qui donne une structure fibreuse linéaire.

Comme le montre la figure ci-dessus, tous les autres monomères de glucose dans la cellulose sont retournés et les monomères sont emballés étroitement sous forme de longues chaînes étendues. Cela donne à la cellulose sa rigidité et sa haute résistance à la traction, ce qui est si important pour les cellules végétales. Alors que la liaison β 1-4 ne peut pas être décomposée par les enzymes digestives humaines, les herbivores tels que les vaches, les koalas, les buffles et les chevaux sont capables, avec l'aide de la flore spécialisée de leur estomac, de digérer des matières végétales riches en cellulose. et l'utiliser comme source de nourriture. Chez ces animaux, certaines espèces de bactéries et de protistes résident dans le rumen (partie du système digestif des herbivores) et sécrètent l'enzyme cellulase. L'appendice des animaux au pâturage contient également des bactéries qui digèrent la cellulose, lui conférant un rôle important dans le système digestif des ruminants. Les cellulases peuvent décomposer la cellulose en monomères de glucose qui peuvent être utilisés comme source d'énergie par l'animal. Les termites sont également capables de décomposer la cellulose en raison de la présence d'autres organismes dans leur corps qui sécrètent des cellulases.

Interactions avec les glucides

Nous venons de discuter des différents types et structures de glucides trouvés en biologie. La prochaine chose à aborder est de savoir comment ces composés interagissent avec d'autres composés. La réponse à cela est que cela dépend de la structure finale du glucide. Parce que les glucides ont de nombreux groupes hydroxyles associés à la molécule, ils sont donc excellents Donneurs d'obligations H et accepteurs. Les monosaccharides peuvent former rapidement et facilement des liaisons H avec l'eau et sont facilement solubles. Toutes ces liaisons H les rendent également assez "collantes". Ceci est également vrai pour de nombreux disaccharides et de nombreux polymères à chaîne courte. Les polymères plus longs peuvent ne pas être facilement solubles.

Enfin, la capacité de former une variété de liaisons H permet aux polymères d'hydrates de carbone ou polysaccharides pour former de fortes liaisons intramoléculaires et intermoléculaires. Dans un polymère, parce qu'il y a tellement de liaisons H, cela peut fournir beaucoup de force à la molécule ou au complexe moléculaire, surtout si les polymères interagissent. Pensez à la cellulose, un polymère du glucose, si vous avez des doutes.


Discussion possible au N.-B. Point

Les lipides et les glucides ne sont pas seulement des classes de macromolécules dont nous discutons dans BIS 2A, mais sont également deux des macronutriments essentiels que nous pouvons obtenir en mangeant divers aliments. Certains programmes diététiques popularisés (par exemple, Atkins, cétogène) suggèrent de limiter les glucides et/ou les graisses. À mesure que vous en apprenez davantage sur les biomolécules et leurs rôles dans les systèmes vivants, affinez-vous votre point de vue sur les aliments et les régimes alimentaires ? Qu'avez-vous appris jusqu'à présent? Pensez-vous qu'il manque quelque chose dans votre compréhension? Êtes-vous en mesure de mieux comprendre et évaluer certains régimes, tels que ceux mentionnés ci-dessus ?


Acides nucléiques

Il existe deux types d'acides nucléiques en biologie : l'ADN et l'ARN. L'ADN porte l'information génétique héréditaire de la cellule etest composéde deux brins antiparallèles de nucléotides disposés en une structure hélicoïdale.Chaque nucléotidesous-unitéest composéd'un sucre pentose (désoxyribose), d'une base azotée et d'un groupe phosphate. Les deux brins s'associent via des liaisons hydrogène entre des bases azotées chimiquement complémentaires. Des interactions connues sous le nom d'interactions "d'empilement de bases" aident également à stabiliser la double hélice.Contrairement àL'ADN, l'ARN peuvent êtreSoitêtresimple brin, ou double brin. Ça aussiest composéd'un sucre pentose (ribose), d'une base azotée et d'un groupe phosphate. L'ARN est une molécule depeutdes trucs.Il est impliquédans la synthèse des protéines en tant que messager, régulateur et catalyseur du processus.L'ARN est également impliquédans divers autres processus de régulation cellulaire et aide àcatalyserquelques réactions clés (plus à ce sujet plus tard).En ce qui concerneARN, dans ce cours noussont principalement intéressésen (a) connaître la structure moléculaire de base de l'ARN et ce qui le distingue de l'ADN, (b) comprendre la chimie de base de la synthèse de l'ARN qui se produit au cours d'un processus appelé transcription, (c) apprécier les différents rôles que l'ARN peut avoir dans la cellule , et (d) apprendre la majeuretypes deL'ARN que vous rencontrerez le plus fréquemment (c'est-à-direARNm,ARNr,ARNt,miARNetc.)eten les associant aux processusils sont impliquésavec. Dans cemodulenous nous concentrons principalement sur les structures chimiques de l'ADN et de l'ARN et comment elles peuventêtre distinguél'un de l'autre.

Structure nucléotidique

Les deux principaux types d'acides nucléiques sont acide désoxyribonucléique (ADN) et acide ribonucléique (ARN).L'ADN et l'ARN sont fabriquésde monomères appelés nucléotides. nucléotides individuelscondenserles uns avec les autres pour former un acide nucléique polymère.Chaque nucléotide est faitcomposé de trois composants : une base azotée (pour laquelle il existe cinq types différents), un sucre pentose et un groupe phosphate.Ceux-ci sont représentésau dessous de. La principale différence entre ces deux types d'acides nucléiques est la présence ou l'absence d'un groupe hydroxyle au C2 position, également appelée position 2' (lire "deux premiers"), du pentose (voir la légende de la figure 1 et la section sur le sucre pentose pour en savoir plus sur la numérotation des carbones). L'ARN a un groupe fonctionnel hydroxyle à cette position 2' du sucre pentose;lesdu sucreest appeléribose, d'où le nom riboacide nucléique.En revanche, l'ADNmanque le groupe hydroxyle à cette position, d'où leNom,"désoxy"riboacide nucléique. L'ADN a un atome d'hydrogène en position 2'.

Figure 1. Un nucléotide est faitcomposé de trois composants : une base azotée, un sucre pentose et un ou plusieurs groupes phosphate.Les carbones dans lepentosesont numérotés1′ à 5′ (le premier distingue ces résidus de ceux dubase,lequelsont numérotéssans utiliser de notation première). La baseest attachéà la position 1′ du ribose, et le phosphateest attachéà la position 5′. Lorsqu'un polynucléotideest formé, le phosphate 5' du nucléotide entrant se fixe au groupe hydroxyle 3' à la fin de la chaîne en croissance.Deux types depentosesont trouvésdans les nucléotides, le désoxyribose (présent dans l'ADN) et le ribose (présent dans l'ARN). Le désoxyribose a une structure similaire au ribose, mais il a un -H au lieu d'un -OH en position 2'.Les bases peuvent être diviséesen deux catégories : les purines et les pyrimidines. Les purines ont une structure à double cycle et les pyrimidines ont un seul cycle.
Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

La base azotée

Les bases azotées des nucléotides sont des molécules organiques et sont ainsi nommées car elles contiennent du carbone et de l'azote. Ce sont des bases car elles contiennent un groupe amino qui a le potentiel de lier un

hydrogène,

et agissant ainsi comme une base en diminuant la concentration en ions hydrogène dans l'environnement local. Chaque nucléotide de l'ADN contient l'une des quatre bases azotées possibles : l'adénine (A), la guanine (G), la cytosine (C) et la thymine (T).

En revanche, l'ARN

contient de l'adénine (A), de la guanine (G) de la cytosine (C) et de l'uracile (U) au lieu de la thymine (T).

L'adénine et la guanine sont classées

comme purines. La principale caractéristique structurelle distinctive d'une purine est

double

cycle carbone-azote. Cytosine, thymine et uracile

sont classés

comme pyrimidines. Ces

se distinguent structurellement

par un seul cycle carbone-azote.

tu seras attendu

reconnaître que chacune de ces structures annulaires

est décoré

par des groupes fonctionnels qui peuvent

être impliqué

dans une variété de chimies et d'interactions.


Discussion possible au N.-B. Point

Prenez un moment pour passer en revue les cinq bases azotées de la figure 1 ci-dessus. Identifiez les groupes fonctionnels tels que décrits en classe. Pour chaque groupe fonctionnel identifié, décrivez quel type(s) de la chimie que vous attendezêtre impliquéin. Le groupe fonctionnel agira-t-il comme un donneur de liaison hydrogène, un accepteur ou les deux ?


Le sucre pentose

Le sucre pentose contient cinq atomes de carbone. Chaque atome de carbone de la molécule de sucre

sont numérotés

comme 1′, 2′, 3′, 4′ et 5′ (1′

est lu

comme « un premier »).

Les deux principaux groupes fonctionnels qui sont attachés au sucre sont souvent nommésen référence à

le carbone auquel

ils sont liés

. Par exemple, le résidu de phosphate

est attaché

au carbone 5' du sucre et au groupe hydroxyle

est attaché

au carbone 3′ du sucre. Nous utiliserons souvent le nombre de carbones pour désigner les groupes fonctionnels sur les nucléotides, alors soyez très familier avec la structure du sucre pentose.

Le sucre pentose dans l'ADN

est appelé

désoxyribose, et dans l'ARN, le sucre est le ribose. La différence entre les sucres est

la présence de

le groupe hydroxyle sur le carbone 2' du ribose et son absence sur le carbone 2' du désoxyribose. Vous pouvez donc déterminer si vous regardez un nucléotide d'ADN ou d'ARN par la présence ou l'absence du groupe hydroxyle sur l'atome de carbone 2' - vous aurez probablement

être demandé

le faire sur

nombreux

occasions, y compris les examens.

Le groupe phosphate

Il peut y avoir n'importe où entre un et trois groupes phosphate liés au carbone 5' du sucre. Quand un phosphateest attaché,le nucléotide est référéen tant que Nnucléotide MonoPl'hosphate(NMP). Sideux phosphates sont liésle nucléotide est référéen tant que Nnucléotide jePphosphate (NPD). Quand trois phosphatessont liésà lanucléotideil est référéen tant que Nnucléotide TriPphosphate (NTP). Lesphosphoanhydrideles liaisons qui relient les groupes phosphate les uns aux autres ont des propriétés chimiques spécifiques qui les rendent bonnes pour diverses fonctions biologiques. L'hydrolyse des liaisons entre les groupements phosphate est thermodynamiquement exergonique dans des conditions biologiques ; La nature a développé de nombreux mécanismes pour coupler ce changement négatif de l'énergie libre pour aider à conduire de nombreuses réactions dans la cellule. La figure 2 montre la structure du nucléotide triphosphate Adénosine Triphosphate, ATP, dont nous discuterons plus en détail dans d'autres chapitres.

Remarque : obligations « à haute énergie »

Le terme « liaison à haute énergie »est utiliséBEAUCOUP en biologie. Ce terme est cependant un raccourci verbal qui peut prêter à confusion. Le terme fait référence à la quantité d'énergie libre négative associée à l'hydrolyse de la liaison en question. L'eau (ou un autre partenaire réactionnel équivalent) est un contributeur important àlescalcul énergétique. En ATP par exemple, simplement"briser" une liaison phosphoanhydride - disons avec des pincettes moléculaires imaginaires - en retirant un phosphate ne serait pas énergétiquement favorable. Il faut donc se garder de dire que la rupture des liaisons dans l'ATP est énergétiquement favorable ou que cela « libère de l'énergie ». Au contraire, nous devrions être plus précis, en notant que l'hydrolyse de la liaison est énergétiquement favorable.Une partie de cette idée fausse commune est liéeà, selon nous,l'utilisation du terme « obligations à haute énergie ». Alors que dans Bis2a, nous avons essayé de minimiser l'utilisation de la "haute énergie" vernaculaire en faisant référence aux liaisons, en essayant plutôt de décrire les réactions biochimiques en utilisant des termes plus spécifiques, en tant qu'étudiants en biologie, vous rencontrerez sans aucun doute le potentiel trompeur - bien qu'il soit certes utile - raccourci « lien à haute énergie » au fur et à mesure que vous poursuivez vos études. Alors, gardez ce qui précède à l'esprit lorsque vous lisez ou écoutez diverses discussions en biologie. Heck, utilisez le terme vous-même. Assurez-vous simplement que vous comprenez vraiment à quoi cela fait référence.

Chiffre2.L'ATP (adénosine triphosphate) possède trois groupes phosphate qui peuventêtre retirépar hydrolyse pour former de l'ADP (adénosine diphosphate) ou de l'AMP (adénosine monophosphate). Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Structure en double hélice de l'ADN

L'ADN a une structure en double hélice (illustrée ci-dessous) créée par deux brins de sous-unités nucléotidiques liées de manière covalente.Les groupes sucre et phosphate de chaque brin de nucléotides sont positionnésà l'extérieur de l'hélice, formant l'épine dorsale de l'ADN (mis en évidence par les rubans orange sur la figure 3). Les deux brins de l'hélice vont dans des directions opposées, ce qui signifie que l'extrémité carbone 5' d'un brin fera face à l'extrémité carbone 3' de son brin correspondant (voir les figures 4 et 5). Nous avons qualifié cette orientation des deux brins de antiparallèle. Notez aussi queles groupes phosphate sont représentéssur la figure 3 sous forme de "bâtons" orange et rouges dépassant du ruban. Les phosphatessont chargés négativementaux pH physiologiques et confèrent donc au squelette de l'ADN un fort caractère local chargé négativement.En revanche, lebases azotéessont empilésdans leintérieur de l'hélice(ceux-ci sont représentéssous forme de bâtonnets verts, bleus, rouges et blancs dans la figure 3). Des paires de nucléotides interagissent les unes avec les autres par des liaisons hydrogène spécifiques (illustrées à la figure 5). Chaque paire est séparée de la paire de bases suivante dans l'échelle de 0,34nmet cet empilement étroit et cette orientation planaire donnent lieu à des interactions d'empilement de base énergétiquement favorables. La chimie spécifique associée à ces interactions dépasse le contenu de Bis2a maisest décritplus en détail ici pour les étudiants curieux ou plus avancés. Nousfaires'attendre cependant à ce que les étudiantssont conscientsque l'empilement des bases azotées contribue à la stabilité de la double hélice et confie à vos professeurs de génétique et de chimie organique de division supérieure le soin de renseigner les détails chimiques.

Chiffre3. L'ADN natif est une double hélice antiparallèle. Le squelette phosphate (indiquépar les lignes courbes) est à l'extérieur et les bases sont à l'intérieur. Chaque base d'un brin interagit via une liaison hydrogène avec une base du brin opposé. Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Dans une double hélice, certaines combinaisons d'appariement de bases sont chimiquement plus favorisées que d'autres en fonction des types et des emplacements des groupes fonctionnels sur les bases azotées de chaque nucléotide. Dansla biologieon trouve que :

L'adénine (A) est chimiquement complémentaire de la thymidine (T) (Une paireavecT)

et

La guanine (G) est chimiquement complémentaire de la cytosine (C) (G s'apparie avec C).

Nous appelons souvent ce modèle "complémentarité de base" et disons que les brins antiparallèles sont complémentaire l'un à l'autre. Par exemple, si la séquence d'un brin d'ADN est 5'-AATTGGCC-3', le brin complémentaire aurait la séquence 5'-GGCCAATT-3'.

Nous parfoischoisir dereprésentent des structures complémentaires à double hélice danstexteen empilant les brins complémentaires surauun autrecomme suit:

5' - GGCCAATTCCATACTAGGT - 3'

3' - CCGGTTAAGGTATGATCCA - 5'

Notez que chaque brin a ses extrémités 5' et 3' étiquetées et que si l'on marchait le long de chaque brin en partant de l'extrémité 5' jusqu'à l'extrémité 3', le sens de déplacement serait opposé à l'autre pour chaque brin ; les brins sont antiparallèles. Nous disons couramment des choses comme « faire passer du 5-prime au 3-premier » ou « synthétiser le 5-premier au 3-premier » pour faire référence à la direction dans laquelle nous lisons une séquence ou la direction de la synthèse. Commencez à vous habituer à cette nomenclature.

Figure 4. Panneau A. Dans une molécule d'ADN double brin, les deux brins sont antiparallèles l'un par rapport à l'autre de sorte qu'un brin va de 5' à 3' et l'autre de 3' à 5'.Iciles brinssont représentéscomme des lignes bleues et vertes pointant dans l'orientation 5' à 3'.L'appariement de bases complémentaires est représentéavec une ligne horizontale entre les bases complémentaires. Panneau B. Les deux brins antiparallèlessont représentéssous forme de double hélice. Noter quel'orientation des brins est toujours représentée. Notez que l'hélice est droitière - la "boucle" de l'hélice, représentée en violet, s'enrouleen direction deles doigts de la main si la main droiteest utiliséet la direction de l'hélice pointe vers le pouce. Panneau C. Cette représentation montre deux caractéristiques structurelles qui résultent de l'assemblage des deux brins appelés les rainures majeures et mineures.Ces rainures sont également visiblesdans la figure 3.
Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Figure 5. Une vue agrandie au niveau moléculaire des brins antiparallèles de l'ADN. Dans une molécule d'ADN double brin, les deux brins sont antiparallèles l'un par rapport à l'autre de sorte qu'un brin va de 5' à 3' et l'autre de 3' à 5'.Le squelette phosphate est situéà l'extérieur, et les bases sont au milieu. L'adénine forme des liaisons hydrogène (ou paires de bases) avec la thymine et la guanine des paires de bases avec la cytosine.
Attribution:Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Fonctions et rôles des nucléotides et acides nucléiques à rechercher dans Bis2a

Outre leurs rôles structurels dans l'ADN et l'ARN, les nucléotides tels que l'ATP et le GTP servent également de vecteurs d'énergie mobiles pour la cellule. Cela surprend certains étudiants lorsqu'ils apprennent à comprendre que les molécules d'ATP et de GTP dont nous discutons en bioénergétique sont les mêmes que celles impliquées dans la formation des acides nucléiques. Nous couvrirons cela plus en détail lorsque nous discuterons des réactions de synthèse d'ADN et d'ARN. Les nucléotides jouent également un rôle important en tant queco-facteurs dans de nombreux enzymatiquescatalyséréactions.

Les acides nucléiques, en particulier l'ARN, jouent divers rôles danscellulaireprocessus en plus d'être des molécules de stockage d'informations. Certains rôles que vous devriez surveiller au fur et à mesure que nous progressons dans le cours incluent : (a) Riboprotéine complexes - complexes ARN-protéine dans lesquels l'ARN joue à la fois un rôle catalytique et structurel. Des exemples de tels complexes comprennent les ribosomes (ARNr), les RNases, les complexes splicesosomes et la télomérase. (b) Rôles de stockage et de transfert d'informations. Ces rôles incluent des molécules comme l'ADN, l'ARN messager (ARNm), l'ARN de transfert (ARNt). (c) Rôles réglementaires. Des exemples de ceux-ci incluent divers non-codants (ARNnc). Wikipedia a un résumé complet des différentes molécules d'ARN connues que nous vous recommandons de parcourir pour avoir une meilleure idée de la grande diversité fonctionnelle de ces molécules.

Acides aminés

Acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure centrale, qui comprend un atome de carbone central, également connu sous le nom d'alpha (??) carbone, lié à un groupe amino (NH2), un groupe carboxyle (COOH) et un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé a également un autre atome ou groupe d'atomes liés au carbone alpha connu alternativement comme le groupe R, le groupe variable ou la chaîne latérale.

Les acides aminés ont un carbone asymétrique central auquel un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale (groupe R)sont attachés. Rappelez-vous que l'un des objectifs d'apprentissage de ce cours est que vous (a) soyez capable de reconnaître, dans un diagramme moléculaire, le squelette d'un acide aminé et sa chaîne latérale (groupe R) et (b) que vous puissiez dessiner un acide aminé générique. S'assurercettevous pratiquez les deux. Vous devriez être capable de recréer quelque chose comme la figure ci-dessus de mémoire (une bonne utilisation de votre carnet de croquis est de vous entraîner à dessiner cette structure jusqu'à ce que vous puissiez le faire avec la béquille d'un livre ou d'Internet).

Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

L'épine dorsale des acides aminés

Le nom "acide aminé" dérive du fait que tous les acides aminés contiennent à la fois un groupe amino et un groupe acide carboxyle dans leur squelette. Il y a 20 acides aminés communs présents dans les protéines naturelles et chacun d'eux contient le même squelette. Le squelette, en ignorant les atomes d'hydrogène, comprend le motif :

N-C-C

Lorsque vous regardez une chaîne d'acides aminés, il est toujours utile de vous orienter d'abord en trouvant ce modèle de squelette en partant de l'extrémité N (l'extrémité aminée du premier acide aminé) à l'extrémité C (l'extrémité acide carboxylique du dernier acide aminé ).

La formation de liaisons peptidiques est une réaction de synthèse par déshydratation.Le groupe carboxyle du premier acide aminé est liéau groupe amino du deuxième acide aminé entrant.Dans le processus, une molécule d'eauest libéréeetune liaison peptidique se forme.
Essayez de trouver l'épine dorsale du dipeptide formé à partir de cette réaction. Le modèle que vous recherchez est : N-C-C-N-C-C

Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent finalement la forme, la taille et la fonction de la protéine.Chaque acide aminé est attachéà un autre acide aminé par une liaison covalente, connue sous le nom de liaison peptidique, lequelest formépar une réaction de synthèse de déshydratation (condensation). Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé de l'acide aminé entrant se combinent, libérant une molécule d'eau et créant la liaison peptidique.

Groupe d'acides aminés R

L'acide aminé groupe R est un terme qui fait référence au groupe variable sur chaque acide aminé. Le squelette des acides aminés est identique sur tous les acides aminés, les groupes R sont différents sur tous les acides aminés. Pour la structure de chaque aminéacideReportez-vous à la figure ci-dessous.

Il y a 20 acides aminés communs trouvés dans les protéines, chacun avec un groupe R différent (groupe variant) qui détermine sa nature chimique. R-groupessont encerclésen sarcelle.Les frais sont attribuésen supposant un pH ~6,0. Le nom complet, trois lettresabréviationet les abréviations à une seule lettre sont toutes affichées.

Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

GlycineGlutamateTryptophane

Chaque groupe variable sur un acide aminé donne à cet acide aminé des propriétés chimiques spécifiques (acide, basique, polaire ou non polaire). Vous devriez maintenant être familier avec la plupart des groupes fonctionnels des groupes R. Les propriétés chimiques associées à l'ensemble des groupes fonctionnels individuelsdonnechaque groupe d'acides aminés R a un potentiel chimique unique.

Par exemple, les acides aminés tels que la valine, la méthionine et l'alanine sont généralement non polaires ou hydrophobes.dans la nature, tandis que les acides aminés tels que la sérine et la thréonine auraientpolairecaractère et possèdent des chaînes latérales hydrophiles.

Protéines

Les protéines sont une classe de biomolécules qui remplissent un éventail de fonctions dans les systèmes biologiques. Certaines protéines servent de catalyseurs à des réactions biochimiques spécifiques. D'autres protéines agissent comme des molécules de signalisation qui permettent aux cellules de « parler » entre elles. Les protéines, comme la kératine dans les ongles, peuvent également agir à titre structurel. Bien que la variété des fonctions des protéines soit remarquablement diversifiée, ces fonctionssont encodéspar un assemblage linéaire d'acides aminés, chacun relié à son voisin par une liaison peptidique. La composition unique (types d'acides aminés et le nombre de chacun) et l'ordre dans lequelils sont liés entre euxdéterminer la forme tridimensionnelle finale que la protéine adoptera et donc aussi la « fonction » biologique de la protéine. De nombreuses protéines peuvent, dans un environnement cellulaire, prendre spontanément et souvent rapidement leur forme finale dans un processus appelé repliement des protéines. Pour regarder une courte vidéo d'introduction (quatre minutes) sur les protéinesstructureCliquez ici.

Structure des protéines

Nous pouvons décrire les structures des protéines par quatre niveaux différents d'organisation structurelle appelés structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires. Cessont brièvement présentésdans les sections qui suivent.

Structure primaire

La séquence unique d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique est sa structure primaire (Figure 1).Les acides aminés de cette chaîne sont liésentre eux via une série de liaisons peptidiques.La chaîne d'acides aminés est souvent désignéeen tant que polypeptide (plusieurs peptides).

Figure 1.La structure primaire d'une protéine est représentée icicomme « perles sur une chaîne » avec les extrémités N et C étiquetées. L'ordre dans lequel vous liriez cette chaîne peptidique commencerait par l'extrémité N comme Glycine, Isoleucine, etc., et se terminerait par Methionine. Source : Erin Easlon (propre travail)

En raison dela structure de squelette commune des acides aminés, le squelette résultant de la protéine a une répétition -N-C??-C-N-C??-C- modèle qui peutêtre facilement identifiédans les modèles de résolution atomique des structures protéiques (Figure 2). Sachez que l'un des objectifs d'apprentissage de ce cours est que vous examiniez un modèle comme celui ci-dessous et que vous identifiiez l'épine dorsale des atomes de la chaîne latérale (par exemple, créez la trace violette et l'ombrage bleu s'il n'y en a pas). Ceci peutêtre terminéen trouvant le -N-C??-C-N-C??-C-motif. Un autre objectif d'apprentissage pour cette classe est que vous pouvez créer des dessins qui modélisent la structure d'un squelette protéique typique et ses chaînes latérales (alias.groupe variable, groupe R). Cette tâche peut êtretrèssimplifié si vous vous souvenez de commencer votre modèle en créant d'abord le -N-C??-C-N-C??-C- pattern, puis en remplissant les groupes variables.

Figure 2. Un modèle d'un peptide long de 3 acides aminés.Les atomes du squelette sont colorésen rouge.Les groupes R variables sont encerclésen bleu clair. Une ligne violette trace l'épine dorsale de l'extrémité N-terminale (début) à l'extrémité C-terminale (fin) de la protéine. On peut identifier (en vert) le répété -NC??-C-NC??-C- modèle ordonné en suivant la ligne violette du début àfiniret lister les atomes du squelette dans l'ordreils sont rencontrés. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

Structure secondaire

En raison de la chimie spécifique de la liaison peptidique, le squelette entre les atomes de carbone alpha adjacents forme une structure hautement plane (Figure 3). Cela signifie que tous les atomes liés par le quadrilatère rose se trouvent sur le même plan. Le polypeptide est donc structurellement contraint car très peu de rotation peut se produire autour de la liaison peptidique elle-même. Au contraire, des rotations se produisent autour des deux liaisons s'étendant loin des carbones alpha. Ces contraintes structurelles conduisent à deux modèles de structure couramment observés quisont associésavec l'organisation de l'épine dorsale elle-même.

figure 3.La liaison peptidique entre deux acides aminés est représentée. Le quadrilatère ombré représente la nature plane de cette liaison. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)

Nous appelons ces modèles de structure dorsale les structure secondaire de la protéine. Les modèles de structure secondaire les plus courants se produisant via des rotations des liaisons autour de chaque alpha-carbone,sont les ??-hélix, ??-feuille et boucle structure. Comme son nom l'indique, le ??-hélixest caractérisépar une structure hélicoïdale réalisée par torsion de la colonne vertébrale. Les ??-sheet est en fait l'association entre deux ou plusieurs structures appelées ??-brins. Si l'orientation (direction N-terminale vers C-terminale) de deux ??-brinssont orientésdans la même direction/parallèle, le résultat ??-feuilleest appeléune parallèle ??-feuille. Pendant ce temps, si deux associant ??-brinssont orientésdans des directions opposées/antiparallèles, le résultat ??-feuilleest appeléun anti-parallèle ??-feuille. Les ??-hélice et ??-feuille sont tous deux stabilisés par des liaisons hydrogène qui se forment entre les squelettes des atomes d'acides aminés proches les uns des autres. L'atome d'oxygène dans le groupe carbonyle d'un acide aminé peut former une liaison hydrogène avec un atome d'hydrogène lié à l'azote dans le groupe amino d'un autre acide aminé. Les structures en boucle font référence à tous lesstructure(par exemple, structure dorsale) qui ne peut pasêtre indentifiécomme soit ??-hélice ou ??-feuille.

Figure 4. Les??-hélice et??-feuille sont des structures secondaires de protéinesqui sont stabilisés par liaison hydrogèneentre les groupes carbonyle et amino dans le squelette peptidique. Notez comment les liaisons hydrogène dans une hélice alpha se produisent entre des acides aminés relativement proches les uns des autres (environ 4 acides aminés séparés dans la chaîne d'acides aminés) tandis que les interactions qui se produisent dans??-des feuillets peuvent apparaître entre des acides aminés beaucoup plus éloignés les uns des autres dans la chaîne.

Structure tertiaire

L'épine dorsale et les éléments de structure secondaire se replieront en une structure tridimensionnelle unique et relativement stable appelée le structure tertiaire de la protéine. La structure tertiaire est ce que nous associons généralement à la forme "fonctionnelle" d'une protéine. En chiffres6 deux exemples de structure tertiaire sont présentés. Dans les deux structures, la protéineest abstraitdans un « dessin animé » qui représente la chaîne polypeptidique sous la forme d'une seule ligne continue ou d'un ruban traçant le chemin entre les carbones alpha des acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques - le ruban trace l'épine dorsale de la protéine (Figure 5).

Figure 5. Comment la protéine « dessin animé » figuresont dessinés. Les caricatures de protéines (comme celles illustrées à la figure 6) sont peut-être la représentation la plus courante de la structure tridimensionnelle des protéines. Ces modèles de dessins animés nous aident à visualiser les principales caractéristiques d'une structure protéique en traçant le chemin d'un carbone alpha à l'autre le long du squelette polypeptidique.Ceci est représentécomme une ligne violette épaisse. Dans un polypeptide plus long, cette ligne continuerait et se joindrait au prochain carbone alpha jusqu'à la fin du polypeptidea été atteint. Bien que ces modèles nous permettent de visualiser la structure générale d'une protéine, ils laissent de côté beaucoup de détails au niveau moléculaire.

Le ruban créé en joignant les alpha-carbones peutÊtre dessinécomme un simple continuligneou ça peutêtre amélioréen représentant de manière unique les éléments structurels secondaires. Par exemple, quandun??-hélixest identifié, l'héliceest généralement mis en évidenceparaccentuer/élargir le ruban pour faire ressortir la structure hélicoïdale. Lorsqu'un??-le brin est présent, le rubanest généralement élargietune flècheest généralement ajoutéà l'extrémité C-terminale de chaque??-brin - la flèche permet d'identifier l'orientation du polypeptide et si??-les feuilles sont parallèles ou anti-parallèles. Le ruban mince reliant??-hélice et??Les éléments -strand sont utilisés pour représenter les boucles. Les boucles dans les protéines peuventêtre très structuréet jouent un rôle important dans la fonction de la protéine. Ils ne devraient pasêtre traitéà la légère ou rejetés comme sans importance parce que leur nom n'a pas de lettre grecque.

Figure 6. Exemples de structures tertiaires de protéines.Les éléments de la structure secondaire sont coloréscomme suit:??-feuille - jaune,??-hélice - rouge ; boucle - vert. Dans le panneauUn lestructure de la protéine gamma cristalline (PDBID 1a45) - une protéine présente dans l'œil des vertébrés -est illustré. Cette protéineest composéen grande partie de??-feuille et boucles. Dans le panneau B, la structure de la protéine triose phosphate isomérase (PDBID 1tim) - une protéine présente dans la voie glycolytique -est composéde??-feuille,??-hélice, et boucles rejoignant l'ele structurel secondairements. Attribution:Marc T. Facciotti (propre travail)
Cristallin (PDBID 1a45)Triose phosphate isomérase (PDBID 1tim)

La structure tertiaire est le produit de nombreux types d'interactions chimiques entre les groupes d'acides aminés R, les atomes du squelette, les ions en solution et l'eau. Ces liaisons comprennent des liaisons ioniques, covalentes et hydrogène et des interactions de Van der Waals. Par exemple, des liaisons ioniques peuvent se former entre diverses chaînes latérales ionisables. Il peut, par exemple, être énergétiquement favorable pour qu'un groupe R chargé négativement (par exemple un Aspartate) interagisse avec un groupe R chargé positivement (par exemple une Arginine). L'interaction ionique résultante peut alors faire partie du réseau d'interactions qui aide à stabiliser le pli tridimensionnel de la protéine.En revanche, Rles groupes ayant des charges similaires seront probablement repoussés les uns par les autres et il est donc peu probable qu'ils forment une association stableainsidéfavoriser une structure qui inclurait cette association. De même, des liaisons hydrogène peuvent se former entre divers groupes R ou entre des groupes R et des atomes du squelette.Ces hydrogènesles liaisons peuvent également contribuer à stabiliser la structure tertiaire de la protéine.Dans certains casdes liaisons covalentes peuvent également se former entre les acides aminés. La liaison covalente la plus fréquemment observée entre les acides aminés implique deux cystéines etest appeléune liaison disulfure ou une liaison disulfure.

Enfin, l'association des groupes fonctionnels de la protéine avec l'eau aide également à générer des associations chimiques qui aident à stabiliser la structure finale de la protéine. Les interactions avec l'eau peuvent inclure la formation de liaisons hydrogène entre des groupes fonctionnels polaires sur les molécules de protéine et d'eau. Peut-êtreplus important,cependant, c'est la volonté de la protéine d'éviter de mettre trop de groupes fonctionnels hydrophobes en contact avec l'eau. Le résultatde ce désiréviter les interactions entre l'eau et les groupes fonctionnels hydrophobes signifie que les chaînes latérales moins polaires s'associent souvent les unes aux autres loin de l'eau, ce qui entraîne des interactions de Van der Waals énergétiquement favorables et évite les pénalités énergétiques associées à l'exposition des chaînes latérales non polaires à l'eau. La pénalité énergétique est si élevée pour « exposer » les chaînes latérales non polaires à l'eau que d'enterrer ces groupes loin de l'eauest penséêtre l'un des principaux moteurs énergétiques des forces de repliement et de stabilisation des protéines qui maintiennent la protéine ensemble dans sa structure tertiaire.

Figure 6. La structure tertiaire des protéinesest déterminépar diverses interactions chimiques. Ceux-ci incluent les interactions hydrophobes, les liaisons ioniques, les liaisons hydrogène et les liaisons disulfure. Cette image montre une représentation aplatie d'une protéine repliée dans une structure tertiaire. Sans aplatissement, cette protéine aurait une forme globulaire 3-D.

Structure quaternaire

Dans la nature, les formes fonctionnelles de certaines protéinessont forméspar l'association étroite de plusieurs polypeptides.Dans de tels cas, les polypeptides individuels sont également appelés sous-unités. Lorsque la forme fonctionnelle d'une protéine nécessite l'assemblage de deux ou plusieurssous-unitésnous appelons ce niveau de structureorganisationla protéine structure quaternaire. Encore une fois, les combinaisons de liaisons ioniques, hydrogène et covalentes ainsi que les associations de Van der Waals qui se produisent lors de l'"enterrement" dehydrophobeaux interfaces entre les sous-unités aident à stabiliser les structures quaternaires des protéines.

Figure 7.Les quatre niveaux de structure protéique peuvent être observésdans ces illustrations.
Source : Modification des travaux du National Human Genome Research Institute

Discussion possible au N.-B. Point

Si la structure 1° d'une protéine code sa structure 3°, comment pouvez-vous expliquer les contradictions apparentes que nous trouvons (1) des protéines dans la nature qui ont des structures 3° très similaires malgré une identité de séquence d'acides aminés inférieure à 30% (structures similaires non séquences similaires) et (2) bien que moins fréquentes, d'autres paires de protéines qui partagent une identité de séquence d'acides aminés plus élevée mais ne sont pas structurellement similaires (séquences similaires avec des structures non similaires) ? Quels types d'idées ces observations simulent-elles ?


Dénaturation

Commea été décrit précédemment, chaque protéine a sa propre structure unique quiest retenuensemble par divers types d'interactions chimiques. Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques, qui modifient la nature ou interfèrent avec les associations entre les groupes fonctionnels, les structures secondaires, tertiaires et/ou quaternaires de la protéine peuvent changer, même si la structure primaire reste le même.Ce processus est connucomme dénaturation. Alors que dans le tube à essai, la dénaturation est souvent réversible, dans la cellule, le processus peut souvent être, pour des raisons pratiques,fins, irréversible, entraînant une perte de fonction et le recyclage éventuel des acides aminés de la protéine. La résistance aux stress environnementaux pouvant conduire à la dénaturation varie selon les protéines présentes dans la nature. Par exemple, certaines protéines sont remarquablement résistantes aux températures élevées ;pourPar exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines qui fonctionnent à des températures proches du point d'ébullition de l'eau. Certaines protéinessont capables derésister au pH très acide, bas,environnementde l'estomac.pendant ce tempscertaines protéines sont très sensibles aux solvants organiques tandis queon en trouve d'autresremarquablement tolérants à ces produits chimiques (ces derniers sont priséspourutiliser dansdivers procédés industriels).

Enfin, alors que de nombreuses protéines peuvent former leuren trois dimensionsstructurecomplètementpar eux-même,dans de nombreux casles protéines reçoivent souventassistancedans le processus de pliage à partir d'aides protéiques appelées chaperons (ou chaperonines) qui s'associent à leurs cibles protéiques pendant le processus de repliement.Les chaperons sont pensésagir en minimisant l'agrégation de polypeptides en formes non fonctionnelles - un processus qui peut se produire par la formation d'associations chimiques non idéales.


2020_SS1_Bis2a_Facciotti_Reading_06 - Biologie

Introduction Une série de lois, appelées lois de la thermodynamique, décrivent comment l'énergie est transférée et dispersée dans une réaction. Nous en considérons deux. La première loi stipule que la quantité totale d'énergie dans l'univers est constante. Cela signifie que l'énergie ne peut pas être créée ou détruite dans une réaction ou un processus, seulement transférée. La deuxième loi de la thermodynamique stipule que l'entropie de l'univers est toujours croissante. Nous décrivons la pertinence générale de ces deux lois et leur application en biologie.

Lois de la thermodynamique

La thermodynamique s'intéresse à la description des changements dans les systèmes avant et après un changement. Cela implique généralement une discussion sur les transferts d'énergie et sa dispersion au sein du système. Dans presque tous les cas pratiques, ces analyses nécessitent que le système et son environnement soient complètement décrits. Par exemple, lorsqu'on discute du chauffage d'une casserole d'eau sur le poêle, le système peut inclure le poêle, la casserole et l'eau et l'environnement ou les environs peuvent inclure tout le reste. Les organismes biologiques sont ce qu'on appelle des systèmes ouverts, l'énergie est transférée entre eux et leur environnement.

1ère loi de la thermodynamique La première loi de la thermodynamique traite de la quantité totale d'énergie dans l'univers. Il indique que cette quantité totale d'énergie est constante. En d'autres termes, il y a toujours eu et il y aura toujours exactement la même quantité d'énergie dans l'univers. Selon la première loi de la thermodynamique, l'énergie peut être transférée d'un endroit à l'autre (module 4.0), mais elle ne peut être ni créée ni détruite. Les transferts d'énergie ont lieu autour de nous tout le temps. Les ampoules transfèrent l'énergie d'une centrale électrique en chaleur et en photons pour produire de la lumière. Les poêles à gaz transfèrent l'énergie stockée dans les liaisons de composés chimiques en chaleur et en lumière. Soit dit en passant, la chaleur est la quantité d'énergie transférée d'un système à un autre en raison d'une différence de température. Les plantes effectuent l'un des transferts d'énergie les plus biologiquement utiles sur Terre : elles transfèrent l'énergie des photons de la lumière solaire dans les liaisons chimiques des molécules organiques. Dans chacun de ces cas, l'énergie n'est ni produite ni détruite et nous devons essayer de rendre compte de toute l'énergie lorsque nous examinons certaines de ces réactions.

1ère loi et histoire de l'énergie La première loi de la thermodynamique est d'une simplicité trompeuse. Les élèves comprennent souvent que l'énergie ne peut être ni créée ni détruite. Pourtant, lorsqu'ils décrivent l'histoire énergétique d'un processus, ils commettent souvent l'erreur de dire des choses telles que "l'énergie est produite à partir du transfert d'électrons de l'atome A à l'atome B". Alors que la plupart d'entre nous comprendront le point que l'étudiant essaie de faire valoir, les mauvais mots sont utilisés. L'énergie n'est pas fabriquée ou produite, elle est simplement transférée. Pour être cohérent avec la première loi, lorsque vous racontez une histoire énergétique, assurez-vous d'essayer de suivre explicitement tous les endroits où TOUT l'énergie du système au début d'un processus passe à la fin d'un processus.

2e loi de la thermodynamique Un concept important dans les systèmes physiques est celui de l'entropie. L'entropie est liée à la manière dont l'énergie peut être distribuée ou dispersée dans les particules d'un système. La 2e loi de la thermodynamique stipule que l'entropie augmente toujours dans un système ET son environnement (tout ce qui se trouve à l'extérieur du système). Cette idée permet d'expliquer la directionnalité des phénomènes naturels. En général, la notion est que la directionnalité vient de la tendance de l'énergie dans un système à se déplacer vers un état de dispersion maximale. La 2e loi signifie donc que dans toute transformation, nous devons rechercher une augmentation globale de l'entropie (ou de la dispersion de l'énergie), quelque part. Une idée associée à une dispersion accrue de l'énergie dans un système ou son environnement est qu'à mesure que la dispersion augmente, la capacité de l'énergie à être dirigée vers le travail diminue.

Il y aura de nombreux exemples où l'entropie d'un système diminue. Pour être cohérent avec la deuxième loi, cependant, nous devons essayer de trouver autre chose (probablement un système étroitement connecté dans l'environnement) qui doit compenser la diminution "locale" de l'entropie avec une augmentation égale ou supérieure de l'entropie.

L'entropie d'un système peut augmenter lorsque : (a) il gagne de l'énergie (b) un changement d'état se produit de solide à liquide puis gazeux (c) un mélange de substances se produit (d) le nombre de particules augmente au cours d'une réaction.

Une augmentation du désordre peut se produire de différentes manières. Un glaçon fondant sur un trottoir chaud en est un exemple. Ici, la glace est présentée comme un flocon de neige, avec des molécules d'eau organisées et structurées formant le flocon de neige. Au fil du temps, le flocon de neige fondra en un bassin de molécules d'eau désorganisées et en mouvement libre.
Source : https://www.boundless.com/physics/textbooks/boundless-physics-textbook/thermodynamics-14/entropy-119/order-to-disorder-417-6459/

Si nous considérons les première et deuxième lois ensemble (la conservation de l'énergie et le besoin d'augmenter l'entropie si un processus se produit), nous arrivons à une conclusion utile. Dans tout processus où l'énergie est transférée ou redistribuée au sein d'un système, l'entropie doit augmenter. Cette augmentation de l'entropie est liée à l'« utilité » de l'énergie pour travailler (devenant généralement moins disponible à mesure que l'entropie augmente). Ainsi, nous pouvons conclure que dans toute transformation, nous considérons que même si toute l'énergie doit être conservée, l'augmentation requise de l'entropie signifie qu'une partie de l'énergie sera distribuée d'une manière qui la rendra moins utile pour le travail. Dans de nombreux cas, en particulier en biologie, une partie de l'augmentation de l'entropie peut être attribuée à un transfert d'énergie en chaleur dans l'environnement.

Énergie gratuite

Si nous voulons décrire les transformations, il est donc utile d'avoir une mesure de (a) la quantité d'énergie dans un système et (b) la dispersion de cette énergie dans le système et bien sûr comment celles-ci changent entre le début et la fin. d'un processus. Le concept d'énergie libre, souvent appelé énergie libre de Gibbs ou enthalpie libre (abrégée par la lettre G), fait exactement cela dans un certain sens. L'énergie libre de Gibbs peut être définie de plusieurs manières interconvertibles, mais une utile dans le contexte de la biologie est l'enthalpie (énergie interne) d'un système moins l'entropie du système mise à l'échelle par la température. La différence d'énergie libre lorsqu'un processus a lieu est souvent rapportée en termes de changement (delta) d'enthalpie (énergie interne) noté H, moins le changement d'échelle de température (delta) d'entropie, noté S. Voir l'équation ci-dessous.

L'énergie de Gibbs est souvent interprétée comme la quantité d'énergie disponible pour effectuer un travail utile. En agitant un peu la main, nous pouvons interpréter cela en invoquant l'idée présentée ci-dessus selon laquelle la dispersion de l'énergie (requise par la deuxième loi) associée à un changement positif d'entropie rend en quelque sorte une partie de l'énergie transférée moins utile pour travailler. On peut dire que cela se reflète en partie dans le terme T∆S de l'équation de Gibbs.

Pour fournir une base pour des comparaisons justes des changements de l'énergie libre de Gibbs parmi différentes transformations ou réactions biologiques, le changement d'énergie libre d'une réaction est mesuré dans un ensemble de conditions expérimentales standard communes. Le changement d'énergie libre standard résultant d'une réaction chimique est exprimé en quantité d'énergie par mole du produit de réaction (soit en kilojoules ou en kilocalories, kJ/mol ou kcal/mol 1 kJ = 0,239 kcal) lorsqu'il est mesuré à un pH standard, conditions de température et de pression. Les conditions standard de pH, de température et de pression sont généralement calculées à pH 7,0, 25 degrés Celsius et 100 kilopascals (pression 1 atm), respectivement. Il est important de noter que les conditions cellulaires varient considérablement de ces conditions standard, et donc le ∆G réel à l'intérieur d'une cellule différera considérablement de ceux calculés dans des conditions standard.

Réactions endergoniques et exergoniques

Les réactions qui ont un ∆G < 0 signifient que les produits de la réaction ont moins d'énergie libre que les réactifs. Étant donné que ∆G est la différence entre les changements d'enthalpie et d'entropie dans une réaction, un ∆G net négatif peut survenir de différentes manières. Le panneau de gauche de la figure 2 ci-dessous montre une représentation graphique commune d'une réaction exergonique. L'énergie libre est tracée sur l'axe des y et l'axe des x en unités arbitraires montre le modèle pour la progression d'une réaction. Ce type de graphique est appelé diagramme de coordonnées de réaction. Dans le cas d'une réaction exergonique illustrée ci-dessous, le graphique indique deux éléments clés : (1) la différence entre l'énergie libre des réactifs et des produits est négative et (2) la progression de la réaction nécessite un apport d'énergie libre (indiqué par une colline énergétique). Ce graphique ne nous dit pas comment l'énergie dans le système a été redistribuée, seulement que la différence entre l'enthalpie et l'entropie est négative. Les réactions qui ont un ∆G négatif et par conséquent sont appelées réactions exergoniques . Ces réactions se produisent spontanément. Comprendre quelles réactions chimiques sont spontanées est extrêmement utile pour les biologistes qui essaient de comprendre si une réaction est susceptible de « partir » ou non.

Il est important de noter que le terme spontané - dans le contexte de la thermodynamique - n'implique PAS la vitesse à laquelle la réaction se déroule. Le changement d'énergie libre ne décrit que la différence entre les états de début et de fin, PAS la vitesse à laquelle cette transition prend. Ceci est quelque peu contraire à l'usage quotidien du terme qui implique généralement la compréhension implicite que quelque chose se passe rapidement. A titre d'exemple, l'oxydation/rouille du fer est une réaction spontanée. Cependant, un clou en fer exposé à l'air ne rouille pas instantanément - cela peut prendre des années.

Une réaction chimique avec un ∆G positif signifie que les produits de la réaction ont une énergie libre plus élevée que les réactifs (voir le panneau de droite de la figure 2). Ces réactions chimiques sont appelées réactions endergoniques et ne sont PAS spontanées. Une réaction endergonique n'aura pas lieu d'elle-même sans le transfert d'énergie dans la réaction ou l'augmentation de l'entropie ailleurs.

Les réactions exergoniques et endergoniques entraînent des changements dans l'énergie libre de Gibbs. En réaction exergonique l'énergie libre des produits est inférieure à celle des réactifs tandis qu'en endergonique l'énergie libre des produits est supérieure à celle des réactifs.

La construction de molécules complexes, telles que les sucres, à partir de molécules plus simples est un processus anabolique et endergonique. D'autre part, le processus catabolique, tel que la décomposition du sucre en molécules plus simples, est généralement exergonique. Comme dans l'exemple de la rouille ci-dessus, alors que la dégradation des biomolécules est généralement spontanée, ces réactions ne se produisent pas nécessairement instantanément (rapidement). La figure 3 montre quelques autres exemples de réactions endergoniques et exergoniques. Mais rappelez-vous, les termes endergonique et exergonique ne font référence qu'à la différence d'énergie libre entre les produits et les réactifs - ils ne vous parlent pas de la vitesse de réaction (à quelle vitesse cela se produit). La question du taux sera abordée dans les sections suivantes.

Voici quelques exemples de processus endergoniques (ceux avec des changements positifs d'énergie libre entre les produits et les réactifs) et exergoniques (ceux avec des changements négatifs d'énergie libre entre les produits et les réactifs). Il s'agit notamment (a) d'un tas de compost en décomposition, (b) d'un poussin éclos d'un œuf fécondé, (c) de l'art du sable en train d'être détruit et (d) d'une balle dévalant une colline. (crédit a : modification du travail par Natalie Maynor crédit b : modification du travail par l'USDA crédit c : modification du travail par “Athlex”/Flickr crédit d : modification du travail par Harry Malsch)

Un concept important dans l'étude du métabolisme et de l'énergie est celui de l'équilibre chimique. La plupart des réactions chimiques sont réversibles. Ils peuvent procéder dans les deux sens, transférant souvent de l'énergie dans leur environnement dans un sens et transférant de l'énergie de l'environnement dans l'autre sens. Il en va de même pour les réactions chimiques impliquées dans le métabolisme cellulaire, telles que la décomposition et l'accumulation de protéines dans et à partir d'acides aminés individuels, respectivement. Les réactifs dans un système fermé subiront des réactions chimiques dans les deux sens jusqu'à ce qu'un état d'équilibre soit atteint. Cet état d'équilibre est l'un des plus faibles énergie libre possible et un état d'entropie maximale. L'équilibre dans une réaction chimique est l'état dans lequel les réactifs et les produits sont présents à des concentrations qui n'ont plus tendance à changer avec le temps. Habituellement, cet état se produit lorsque la réaction directe se déroule au même rythme que la réaction inverse. NOTEZ CETTE DERNIÈRE DÉCLARATION ! L'équilibre signifie que les concentrations relatives des réactifs et des produits ne changent pas dans le temps MAIS cela ne signifie PAS qu'il n'y a pas d'interconversion entre les substrats et les produits - cela signifie simplement que lorsque le réactif est converti en produit, ce produit est converti en réactif à un taux égal .

Soit un rééquilibrage des concentrations de substrat ou de produit (en ajoutant ou en retirant du substrat ou du produit) soit un changement positif de l'énergie libre, généralement par le transfert d'énergie de l'extérieur de la réaction, est nécessaire pour sortir une réaction d'un état d'équilibre. Dans une cellule vivante, la plupart des réactions chimiques n'atteignent pas un état d'équilibre - cela nécessiterait qu'elles atteignent leur état d'énergie libre le plus bas. L'énergie est donc nécessaire pour maintenir les réactions biologiques hors de leur état d'équilibre. De cette façon, les organismes vivants sont dans une lutte constante et exigeante en énergie contre l'équilibre et l'entropie.

A l'équilibre, ne pensez pas à un système statique immuable. Au lieu de cela, imaginez des molécules se déplaçant, en quantités égales d'une zone à l'autre. Ici, à l'équilibre, les molécules se déplacent toujours de gauche à droite et de droite à gauche. Le mouvement net est cependant égal. Il y aura encore environ 15 molécules de chaque côté de ce flacon une fois l'équilibre atteint.
Source : https://courses.candelalearning.com/chemistryformajorsx1xmaster/chapter/entropy/