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16 : Structure membranaire - Biologie

16 : Structure membranaire - Biologie


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  • 16.1 : Aperçu
    La membrane plasmique a la même construction bicouche phospholipidique que toutes les membranes intracellulaires. Toutes les membranes sont une mosaïque fluide de protéines attachées ou intégrées dans la bicouche phospholipidique. Les différentes protéines et, dans une certaine mesure, les différents phospholipides, différencient structurellement et fonctionnellement un type de membrane cellulaire d'un autre. Les protéines intégrales (transmembranaires) couvrent la bicouche lipidique phospholipidique, avec un domaine hydrophobe et deux domaines hydrophiles.
  • 16.2 : Structure de la membrane plasmique
    Dans les cellules eucaryotes, la membrane plasmique entoure un cytoplasme rempli de ribosomes et d'organites. Les organites sont des structures elles-mêmes enfermées dans des membranes. Certains organites (noyaux, mitochondries, chloroplastes) sont même entourés de doubles membranes. Toutes les membranes cellulaires sont composées de deux couches de phospholipides enrobées de protéines. Tous sont sélectivement perméables (semi-perméables), ne permettant qu'à certaines substances de traverser la membrane.
  • 16.3 : Protéines membranaires
    De toute évidence, les protéines membranaires elles-mêmes ont des domaines qui maintiennent les membranes à l'intérieur ou attachées à la membrane, fournissent des surfaces catalytiques et permettent des interactions à l'intérieur, à travers et à l'extérieur des cellules et des organites. Les membranes ancrent les protéines de plusieurs manières. Comme indiqué, les protéines membranaires, comme les phospholipides, sont amphipathiques, avec des domaines hydrophobes qui interagissent fortement de manière non covalente avec l'intérieur des acides gras des membranes. Certaines protéines membranaires intégrales s'étendent sur toute la membrane, avec domai hydrophile
  • 16.4 : Comment les protéines membranaires sont-elles maintenues dans les membranes
    Le domaine hydrophobe des protéines membranaires intégrales consiste en une ou plusieurs régions alphahélicoïdales qui interagissent avec l'intérieur hydrophobe des membranes. Les domaines hydrophiles ont tendance à avoir une structure plus tertiaire avec des surfaces hydrophiles et font donc face au cytosol aqueux et à l'extérieur de la cellule. Deux protéines transmembranaires sont illustrées ci-dessous.
  • 16.5 : Une diversité de fonctions des protéines membranaires
    Les protéines transmembranaires remplissent la plupart des fonctions illustrées ici. Cependant, les protéines membranaires périphériques jouent également un rôle vital dans la fonction membranaire. Rappelez-vous que le cytochrome c dans le système de transport d'électrons sur la membrane cristalline mitochondriale est une protéine périphérique. D'autres protéines membranaires périphériques peuvent servir à réguler les activités de transport ou de signalisation des complexes protéiques transmembranaires ou peuvent médier les connexions entre la membrane et les éléments du cytosquelette.
  • 16.6 : Glycoprotéines
    Les protéines membranaires sont souvent liées de manière covalente à des oligosaccharides, qui sont des sucres liés à des glycosides ramifiés (en moyenne environ 15 résidus de sucre). En tant que glycanes, ce sont les sucres liés aux glycoprotéines. Les glycoprotéines sont rares dans le cytosol, mais fréquentes sur les protéines sécrétées et membranaires. Les oligosaccharides sont généralement liés aux protéines via le groupe hydroxyle sur la sérine ou la thréonine. Des liaisons occasionnelles sont à des acides aminés modifiés comme l'hydroxylysine ou l'hydroxyproline (O-glycosylation), et à th
  • 16.7 : Glycolipides
    Les glycolipides sont des phospholipides attachés à des oligosaccharides et, comme indiqué, font partie du glycocalyx. Les deux ne se trouvent que sur la surface extracellulaire. Les glycolipides sont synthétisés de la même manière que les glycoprotéines. Des enzymes spécifiques catalysent la glycosylation initiale des phospholipides ou des polypeptides, suivie de l'ajout de plus de sucres. Avec les glycoprotéines, les glycolipides jouent un rôle dans la reconnaissance cellule-cellule et la formation des tissus. Les glycanes sur les surfaces d'une cellule sera re
  • 16.8 : Glycoprotéines et santé humaine
    Nous terminerons ce chapitre avec quelques exemples de glycoprotéines qui jouent un rôle crucial dans la physiologie humaine. Examinons d'abord les principaux groupes sanguins humains. Les principaux groupes sanguins A, B, AB, O et Rh résultent de la présence ou de l'absence d'antigènes glycoprotéiques noyés dans les membranes des globules rouges et de la présence ou de l'absence dans le sang d'anticorps dirigés contre les antigènes.
  • 16.9 : Mots clés et termes

Vignette : La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou plasmalemme, est une bicouche lipidique semi-perméable commune à toutes les cellules vivantes. Il contient une variété de molécules biologiques, principalement des protéines et des lipides, qui sont impliquées dans une vaste gamme de processus cellulaires. Il sert également de point de fixation à la fois pour le cytosquelette intracellulaire et, s'il est présent, pour la paroi cellulaire. (Domaine public; LadyofHats via Wikipedia)


Outils chimiques pour la biologie structurale des protéines membranaires

Les protéines membranaires (MP) sont un défi pour les études structurelles.

La stabilisation des députés en dehors de leur environnement d'origine n'est pas anodine.

Les détergents, les lipides, les polymères, les protéines d'échafaudage et les ligands aident à stabiliser les MP.

Le développement de nouveaux outils chimiques a accéléré les progrès de la biologie structurale des MP.

Résoudre les structures à haute résolution des protéines membranaires a été un défi important pendant des décennies, toujours loin derrière celui des protéines solubles, même avec les récentes avancées technologiques remarquables en cristallographie aux rayons X et en microscopie électronique. Au cœur de ce défi se trouve la nécessité d'isoler et de solubiliser les protéines membranaires dans un état stable, replié de manière native et fonctionnel, un processus influencé non seulement par les protéines mais aussi par leur environnement chimique environnant. Cette revue met en évidence les récents efforts de la communauté dans le développement et la caractérisation de nouveaux agents membranaires et outils de ligand pour stabiliser les protéines individuelles et les complexes protéiques, qui, ensemble, ont accéléré les progrès de la biologie structurelle des protéines membranaires.


Structure et fonction des complexes de protéines membranaires mitochondriales

La conversion biologique de l'énergie dans les mitochondries est réalisée par les complexes protéiques membranaires de la chaîne respiratoire et l'ATP synthase mitochondriale dans les crêtes membranaires internes. Les progrès récents de la cryomicroscopie électronique ont permis de mieux comprendre l'arrangement structurel et fonctionnel de ces complexes dans la membrane, et comment ils changent avec l'âge. Cette revue replace ces avancées dans le contexte de ce qui est déjà connu, et aborde les questions fondamentales qui restent ouvertes mais peuvent désormais être abordées.

Les figures

Compartiments membranaires dans la mitochondrie.…

Compartiments membranaires dans la mitochondrie. La membrane externe sépare les mitochondries du cytoplasme.…

Complexes protéiques membranaires du…

Complexes protéiques membranaires de la chaîne respiratoire. Complexes de transport d'électrons I (NADH/ubiquinone oxydoréductase,…

Volume tomographique du cœur de souris…

Volume tomographique de la mitochondrie du cœur de souris. une Volume tridimensionnel d'un cœur de souris…

20 nm. La membrane interne tourne brusquement aux jonctions des crêtes, où les crêtes rejoignent la membrane limite intérieure. (Avec l'aimable autorisation de Tobias Brandt)

Doubles rangées d'ATP synthase…

Doubles rangées d'ATP synthase chez sept espèces différentes. Rangée du haut : tranches…

Structure de l'ATP mitochondrial…

Structure du dimère mitochondrial d'ATP synthase de polytomelle sp . Vue de côté…

Structure cryo-EM du cœur bovin…

Structure cryo-EM du complexe cardiaque bovin I. Complexe mitochondrial I (

1 MDa) a un bras matrice et un bras membrane. Le bras matriciel contient une rangée de huit clusters fer-soufre (rouge) qui conduisent les électrons du NADH vers l'ubiquinol à la jonction des bras matrice et membrane (Fig. 7). Le bras membranaire se compose de 78 hélices transmembranaires, dont trois modules de pompage de protons. (Adapté de [51] EMDB code 2676)

Structure cryo-EM du 1.7…

Structure cryo-EM du supercomplexe de la chaîne respiratoire du cœur bovin de 1,7 MDa. une Les…

Forme des rangées de dimères d'ATP synthase…

Les rangées de dimères d'ATP synthase façonnent les crêtes mitochondriales. Aux crêtes des crêtes, le…

Modifications de la morphologie de la membrane interne…

Modifications de la morphologie de la membrane interne et des dimères d'ATP synthase dans les mitochondries vieillissantes. Tomographique…


Structure membranaire 1.3

Les premiers modèles de membranes comprenaient des protéines et des phospholipides mais pas dans la même structure que nous les voyons aujourd'hui. Dans ce sujet, les composants des membranes cellulaires sont étudiés et la structure des membranes en tant que structures fluides et dynamiques est décrite.

Concepts clés

Apprenez et testez votre vocabulaire biologique pour la structure membranaire 1.3 à l'aide de ces cartes flash

Essentials - révision rapide de l'ensemble du sujet

Ces diapositives résument la compréhension et les compétences essentielles sur ce sujet.
Ils contiennent de courtes explications en texte et en images - une bonne révision pour tous les étudiants.

Lisez les diapositives et recherchez les mots ou les détails que vous trouvez difficiles à comprendre.

Étirez-vous pour 7

Ces diapositives couvrent les parties difficiles de ce sujet - importantes si vous visez une note élevée.
Si la 5e année est votre objectif, gagnez du temps, passez à autre chose, étudiez ces informations plus tard, une fois que vous aurez révisé les autres sujets.

Tutoriel vidéo sur les compétences

Expliquer la structure de la membrane plasmique et la structure et la fonction des molécules dans la membrane est une compétence importante dans ce sujet. Ce didacticiel vidéo explique comment dessiner un diagramme 2D simple d'une membrane cellulaire et l'étiqueter pour un examen de biologie de l'IB.

Liste récapitulative pour le sujet 1.3 Structure membranaire

  • Les phospholipides forment des bicouches dans l'eau en raison des propriétés amphipathiques des molécules de phospholipides.
  • Les protéines membranaires sont diverses en termes de structure, de position dans la membrane et de fonction.
  • Le cholestérol est un composant des membranes cellulaires animales.
  • Application : Le cholestérol dans les membranes des mammifères réduit la fluidité et la perméabilité des membranes à certains solutés.
  • Pouvez-vous dessiner un schéma du modèle de mosaïque fluide.
  • Pouvez-vous expliquer comment les preuves de la microscopie électronique ont conduit à la proposition du modèle Davson-Danielli.
  • Pouvez-vous décrire les preuves qui ont conduit à la falsification du modèle Davson-Danielli et au soutien du modèle Singer-Nicolson.

Les cartes mentales

Ce diagramme résume les principales sections du sujet 1.3 sur la structure membranaire.
Testez si vous pouvez dessiner votre propre liste ou carte conceptuelle de mémoire.

Testez-vous - questions à choix multiples

Ce quiz contient un ensemble de questions à choix multiples couvrant le sujet de la structure membranaire. Les explications de chaque réponse s'affichent une fois que vous avez cliqué pour vérifier la ou les réponses.

1.3 Structure membranaire 1 / 1

Quelle propriété des molécules phospholipidiques décrit le fait qu'elles possèdent à la fois des parties hydrophobes et hydrophiles ?

Les phospholipides forment des bicouches dans l'eau en raison des propriétés amphipathiques des molécules de phospholipides. Les queues hydrophobes s'attirent et les phosphates hydrophiles sont attirés par l'eau.

Les substances amphotères peuvent se comporter soit comme un acide soit comme une base selon l'environnement. Les acides aminés sont dits amphotères car ils ont tous deux un groupe basique (amine : NH2/NH3+) et un groupe acide (acide carboxylique) mais cela ne les aide pas à former des bicouches.

Lequel des énoncés suivants est vrai pour les protéines périphériques dans les membranes cellulaires ?

On les trouve attachés à la membrane, mais à sa surface.

Ils se trouvent incrustés dans la membrane, en partie dans le cytoplasme et en partie à l'extérieur de la cellule.

Ils se trouvent à la surface de la membrane mais ils ne sont pas attachés à celle-ci.

Ils ne se trouvent que dans la partie lipidique de la membrane.

Les protéines membranaires sont diverses en termes de structure, de position dans la membrane et de fonction.
Les protéines périphériques sont attachées à la membrane mais se trouvent à sa surface.

Quel effet la réduction de la quantité de cholestérol dans une membrane cellulaire a-t-elle sur ses propriétés ?

Il augmenterait la fluidité de la membrane mais n'a aucun effet sur la perméabilité.

Cela réduirait la fluidité et la perméabilité de la membrane à certains solutés.

Cela réduirait la fluidité de la membrane mais n'a aucun effet sur la perméabilité.

Cela augmenterait la fluidité de la membrane et la perméabilité à certains solutés.

Le cholestérol est un composant des membranes cellulaires animales. Application : Le cholestérol dans les membranes des mammifères réduit la fluidité et la perméabilité des membranes à certains solutés.

La photographie provient d'une image au microscope électronique d'une membrane.
Des lignes sombres parallèles sont clairement visibles.
En micrographie électronique, les taches de métaux lourds sont souvent utilisées pour améliorer le contraste. L'ADN et les protéines apparaissent souvent sous forme de zones sombres car ces molécules peuvent se fixer à la tache.

Laquelle des interprétations suivantes est la plus similaire à la proposition du modèle Daveson-Danielli des membranes ?

Les deux lignes sombres sont des couches de phospholipide.

Les deux lignes sombres sont des couches de protéines qui entourent les phospholipides.

Les lignes sombres montrent la couche de protéines à l'intérieur des phospholipides.

Le motif des lignes indique une structure protéique hélicoïdale faisant partie de la membrane.

Les étudiants doivent savoir comment utiliser les preuves de la microscopie électronique pour étayer une idée sur les membranes. Une illustration en est la proposition du modèle Davson-Danielli.

D'autres preuves ont conduit à la falsification du modèle Davson-Danielli et à la proposition du modèle mozaïque fluide.

L'illustration ci-dessous représente une protéine (verte) attachée à une membrane.

Quelle est la fonction la plus probable de cette protéine membranaire ?

Il transporte les signaux de l'extérieur de la cellule vers le cytoplasme.

C'est une protéine structurale.

C'est une molécule transportant de l'oxygène.

Cette protéine se trouve dans le foie humain, où l'hormone adrénaline la stimule indirectement pour mobiliser l'énergie stockée à l'intérieur des cellules hépatiques dans la réponse "combat ou fuite".

Le fait qu'il s'agisse d'une protéine transmembranaire est essentiel pour cette fonction.

Il est intéressant de noter que cette protéine est également sécrétée par Anthrax bactéries comme toxine.
Il perturbe le métabolisme des cellules hôtes lorsqu'il y pénètre.

Quel est le nom donné au type de molécule trouvée dans les membranes qui est composée de glucides et de protéines.

Les glycoprotéines ont de nombreuses fonctions dans le corps humain, beaucoup impliquent des interactions entre les cellules.

Il est intéressant de noter que les hormones FSH et LH sont également des glycoprotéines.

Juste pour le fun

Si vous souhaitez revoir la terminologie clé et vous amuser avec votre révision, essayez ceci. Cela vous aidera à vous souvenir des termes par la répétition. Jeu de correspondance de cartes à structure membranaire.

Alternativement, ce choix de jeux d'arcade vous aidera à pratiquer les bases tout en vous amusant. Jeu d'arcade "Structure de membrane".


Structure de la membrane séreuse

La membrane séreuse est constituée de deux couches de mésothélium reliées par une couche de tissu conjonctif lâche et reposant sur une lame basale. Une couche viscérale interne entoure les organes, tandis qu'une couche pariétale forme les parois des cavités corporelles. La membrane séreuse forme généralement un joint étanche à l'air autour de la cavité corporelle. Les cellules du mésothélium produisent des glycosaminoglycanes et d'autres substances qui agissent comme lubrifiant. Les deux couches de mésothélium peuvent se déplacer sans effort l'une sur l'autre grâce à cette fine couche de fluide entre les deux.

Les membranes séreuses varient en taille et en complexité. Le péricarde et la plèvre sont assez simples, avec des contours lisses. Le péritoine est la plus grande membrane avec une forme alambiquée dans certaines régions, et une surface qui peut mesurer autant que la surface de la peau (environ 1,8 m 2 ).


Données étendues Fig. 1 Validation CryoEM du filament CHMP1B uniquement lié à la membrane.

une, Distribution angulaire du filament CHMP1B lié à la membrane. b, Corrélation de la coque de Fourier (FSC) demi-carte du filament CHMP1B lié à la membrane. c, Map to model FSC du filament CHMP1B lié à la membrane.

Données étendues Fig. 2 Reconstruction cryoEM du filament CHMP1B + IST1 lié à la membrane à une courbure plus élevée et comparaison des filaments CHMP1B + IST1 droitiers et gauchers.

une, reconstruction CryoEM 3D du filament CHMP1B + IST1 gaucher lié à la membrane. Vue de bout en bas de l'axe hélicoïdal en niveaux de gris (à gauche) ou en couleur (au milieu). A droite, vue interne vers l'extérieur depuis la surface de la membrane le long de l'axe hélicoïdal. Les protomères IST1 (cyan) se lient à l'extérieur de CHMP1B (vert), entraînant une constriction de la membrane (gris). Les protomères IST1 et CHMP1B sont respectivement surlignés en cyan foncé et en vert. Les diamètres de l'ensemble des distances pic à pic du tube et du feuillet de la membrane sont annotés. b, Cartes de densité électronique de CHMP1B à partir des filaments CHMP1B + IST1 liés à la membrane gauchers (gauche) ou droitiers (droite). Cinq copies de CHMP1B sont présentées sous forme de rubans. c, Superposition d'un protomère CHMP1B des filaments gauches (violet) et droitiers (vert) CHMP1B + IST1 alignés sur les hélices N-terminales α1-α2 du CHMP1B (gauche) ou C-terminales α4-α5 (droite) .

Données étendues Fig. 3 Estimations de la résolution locale et validation cryoEM des filaments CHMP1B + IST1 liés à la membrane.

une, Distribution angulaire des filaments CHMP1B + IST1 liés à la membrane droitiers (en haut) et gauchers (en bas). b, Demi-carte FSC des filaments CHMP1B + IST1 droitiers (en haut) et gauchers (en bas). c, Carte pour modéliser les filaments CHMP1B + IST1 droitier (en haut) et gaucher (en bas). , Estimations de la résolution locale des filaments CHMP1B + IST1 droitiers (gauche) et gauchers (droite).

Données étendues Fig. 4 IST1 ne fait pas de distinction entre les filaments CHMP1B gauchers ou droitiers.

une, Cartes de densité électronique des brins IST1 des filaments CHMP1B + IST1 liés à la membrane droitiers (gauche) ou gauchers (droite). Deux sous-unités d'IST1 sont représentées sous forme de rubans. b, Superposition des protomères CHMP1B et IST1 des filaments CHMP1B + IST1 droitiers (respectivement vert foncé et bleu foncé) et gauchers (vert clair et cyan). c, Superposition comme en (b) mais uniquement avec la région C-terminale de CHMP1B et IST1. , Superposition de deux sous-unités d'IST1 des copolymères droitiers ou gauchers de (a).

Données étendues Fig. 5 Surveillance en temps réel de la constriction et de l'allongement des membranes CHMP1B et IST1.

a-c, Images fixes représentant la déformation de deux tubes membranaires due à l'écoulement transversal de (une) tampon seul, (b) puis 0,5 µM CHMP1B, (c) et un ajout final de 0,5 M d'IST1. Flèches pleines dans (a-c) mettre en évidence les emplacements des tubules. d-e, Contours du bas () et supérieur (e) tubes membranaires extraits des panneaux (a-c) montrant l'extension des tubes lors de l'ajout de CHMP1B et IST1.

Données étendues Fig. 6 Validation CryoEM de l'IST1MTN Filament R16E K27E.

une, Distribution angulaire de l'IST1MTN Filament R16E K27E. b, Demi carte FSC de l'IST1MTN Filament R16E K27E. c, Mappage au modèle FSC de l'IST1MTN Filament R16E K27E.

Données étendues Fig. 7 Un conflit stérique entre le CHMP1B MIM et les sous-unités inter-tours IST1 empêcherait IST1 d'atteindre sa courbure préférée dans le copolymère.

une, Vue extérieure de l'IST1MTN Filament R16E K27E avec un MIM CHMP1B (indiqué par un cylindre vert) amarré sur l'IST1MTN R16E K27E j sous-unité. b, Zoom sur la zone encadrée en (a) mettant en évidence les conflits entre le CHMP1B MIM et la sous-unité IST1 j + 14.

Données étendues Fig. 8 Déformations subtiles de la foliole externe observées dans les filaments modérément resserrés de CHMP1B uniquement.

À gauche, coupe centrale le long de l'axe hélicoïdal du tubule lié à la membrane CHMP1B uniquement. A droite, vue agrandie de la zone encadrée à gauche montrant très peu de capitons dans le feuillet externe (ligne courbe en pointillés noirs) de la bicouche. Une hélice CHMP1B 1, qui repose contre la membrane, est surlignée en vert foncé.


Voir la vidéo: BIOLOGIA - Lezione 17 - La Fermentazione. Metabolismo Cellulare (Octobre 2022).